Alfa-amilase

Daripada Wikipedia, ensiklopedia bebas.
Alfa-amilase
Amilase air liur manusia: Ion kalsium diwarnakan dengan khaki, ion klorida berwarna hijau. PDB Templat:PDBe[1]
Pengenal pasti
Nombor EC3.2.1.1
Nombor CAS9000-90-2
Pangkalan data
IntEnzLihat IntEnz
BRENDAEntri BRENDA
ExPASyLihat NiceZyme
KEGGEntri KEGG
MetaCycLaluan metabolik
PRIAMProfil
Struktur PDBRCSB PDB
PDBj
PDBe
PDBsum
Domain pemangkin GH13
Glukanotransferase siklodekstrin (e.c.2.4.1.19) (cgtase)
Pengenal pasti
SimbolAlpha-amylase
PfamPF00128
Klan PfamCL0058
InterProIPR006047
SCOP1ppi
SUPERFAMILY1ppi
Superkeluarga OPM117
Protein OPM1wza
CAZyGH13
CDDcd11338
Domain helaian beta terminal C alfa-amilase
Striktur hablur isozim alfa-amilase barli 1 (amy1) jenis mutan tak aktif d180a dalam kompleks dengan maltoheptaosa
Pengenal pasti
SimbolAlpha-amyl_C2
PfamPF07821
InterProIPR012850
Alpha amilase, domain beta keseluruhan terminal C
Kompleks matotriosa bagi mutan glikosiltransferase siklodentrin prakondisi
Pengenal pasti
SimbolAlpha-amylase_C
PfamPF02806
Klan PfamCL0369
InterProIPR006048
SCOP1ppi
SUPERFAMILY1ppi

Alfa-amilase (bahasa Inggeris: alpha-amylase, 1,4-alpha-D-glucan glucanohydrolase, pancreatic alpha-amylase, α-amilase, PA) ialah salah satu enzim yang berperanan dalam proses penyingkiran kanji, sejenis makromolekul karbohidrat, serta jenis utama dalam kumpulan amilase.[2] Struktur molekul dari enzim ini ialah α-1,4-glukanohidrolase.[3] Bersama dengan enzim pendegradasi kanji lain, pululanase, α-amilase termasuk ke dalam golongan enzim kelas 13 bagi glikosida hidrolase (E.C.3.2.1.1).[4] Alfa-amilase mempunyai beberapa tapak aktif yang dapat mengikat empat sehingga 10 molekul substrat sekali gus.

Mekanisme tindak balas[sunting | sunting sumber]

Alpha-amilase pada umumnya aktif bekerja pada julat suhu 25 ke 95 °C. Penambahan ion kalsium dan klorida dapat meningkatkan kadar tindak balas dan menjaga kestabilan enzim ini.[5] Alfa-amilase akan memotong ikatan glikosidik α-1,4 pada molekul kanji (karbohidrat) sehingga terbentuk molekul-molekul karbohidrat yang lebih kecil.[6] Hasil daripada pemotongan enzim ini termasuk maltosa, maltotriosa, dan glukosa.[2]

Rujukan[sunting | sunting sumber]

  1. ^ Ramasubbu N, Paloth V, Luo Y, Brayer GD, Levine MJ (May 1996). "Structure of human salivary α-amylase at 1.6 Å resolution: implications for its role in the oral cavity". Acta Crystallographica D. 52 (Pt 3): 435–46. doi:10.1107/S0907444995014119. PMID 15299664.
  2. ^ a b Poliana J, MacCabe AP. 2007. Industrial Enzymes; Structure, Function, and Applications. Dordrecht: Springer. Halaman: 20-22. ISBN 978-1-4020-5376-4
  3. ^ Mehrabadi M, Bandani AR. 2009. Study on salivary glands [alpha]-amylase in wheat bug Eurygaster maura. Am J Appl Sci 1-8.
  4. ^ Henrissat B, Bairoch A. 1996. Updating the sequence-based classification of glycosyl hydrolases. Biochem J 316:695–696.
  5. ^ Krystal W. 2010. Amylase, Alpha[pautan mati]. Diakses pada 8 Juni 2010.
  6. ^ Rodriguez VB, Alamenda EJ, Gallegos JFM, Requena AR, Lopez AIG, Cabral JMS, Fernandes P, Fonseca de LJP. 2006. Modification of the activity of an a-amylase from Bacillus licheniformis by several surfactants. Electron J Biotechnol 9(5).

Pautan luar[sunting | sunting sumber]

Artikel ini menggabungkan teks daripada domain awam Pfam dan InterPro: IPR006047
Artikel ini menggabungkan teks daripada domain awam Pfam dan InterPro: IPR012850
Artikel ini menggabungkan teks daripada domain awam Pfam dan InterPro: IPR006048