Kitaran Krebs

Daripada Wikipedia, ensiklopedia bebas.
(Dilencongkan dari Kitar Krebs)
Jump to navigation Jump to search
Kitar asid sitrik

Kitar[an] Krebs, juga dikenali sebagai kitar asid trikarboksilik, kitar asid sitrik, atau jarang-jarang sekali sebagai kitaran Szent-Györgyi-Krebs[1][2] — merupakan tindak balas kimia-dimangkin oleh siri enzim yang paling penting bagi kesemua sel hidup yang menggunakan oksigen sebagai sebahagaian pernafasan selular. Dalam eukaryote, kitar asid citrik berlaku dalam matriks mitokondria. Komponen dan tindak balas kitaran asid citrik ditetapkan dari kerja seminal oleh Albert Szent-Györgyi dan Hans Krebs.

Bagi organisma aerobik, kitaran asid citrik merupakan sebahagian laluan metabolik dalam penukaran kimia bagi karbohidrat, lemak dan protein kepada karbon dioksida dan air bagi menghasilkan tenaga dalam bentuk yang boleh digunakan. Tindak balas berkait lain dalam laluan termasuk bagi glikolisis dan pengoksidaan piruvat sebelum kitaran asid sitrik, dan pengoksidaan pemfosforilan selepasnya. Tambahan lagi, ia memberikan awalan bagi banyak sebatian termasuk sesetengah asid amino dan dengan itu berfungsi walaupun dalam sel yang melaksanakan penapaian.

Tindak balas yang terlibat dalam Kitar Krebs:

  1. Pembentukan sitrat
  2. Pengisomeran sitrat
  3. Pengoksidaan dan pendekarboksilan isositrat
  4. Pendekarboksilan oksidaan α-ketoglutarat
  5. Pembelahan suksinil CoA
  6. Pengoksidaan suksinat
  7. Penghidratan fumarat
  8. Pengoksidaan L-Malat

Langkah[sunting | sunting sumber]

Dua ataom karbon dioksida kepada CO2, tenaga dari tindak balas ini dipindahkan kepada proses metabolik lain melalui GTP (or ATP), dan sebagai elektron dalam NADH dan QH2. NADH terhasil dalam kitaran TCA mungkin kemudian akan menderma elektronnya pada oxidative phosphorylation bagi memancu sintesis ATP; FADH2 is covalently attached to succinate dehydrogenase, fungsi enzim dalam kedua-dua kitaran TCA dan mitochondrial electron transport chain dalam pengoksidaan phosphorylation. FADH2 dengan itu membantu penghantaran elektron kepada coenzyme Q, yang merupakan penerima elektron terakhir kepada tindakbalas dimangkinkanis the final electron acceptor of the reaction kompleks suksinat:ubikuinaon oksidoreduktase (ubiquinone oxidoreductase complex) yang turut bertindak sebagai perantara dalam rantaian pengangkutan elektron.[3]

Kitaran asid sitrik dibekalkan karbon baru secara berterusan dalam bentuk acetyl-CoA, memasuki pada langkah 1 di bawah.[4]

Substrate Hasilan Enzim Jenis tindak balas Ulasan
1 Oxaloacetate +
Acetyl CoA +
H2O
Asid citrik +
CoA-SH
Sintesis citrate Pemelowapan Aldol Tahap kadar had,
extends the 4C oxaloacetate to a 6C molecule
2 Citrate cis-Aconitate +
H2O
Akonitase Tindak balas penyahidratan reversible isomerisation
3 cis-Aconitate +
H2O
Isositrat Tindak balas penghidratan
4 Isocitrate +
NAD+
Oxalosuccinate +
NADH + H +
Isositrat dehidrogenase Pengoksidaan menjana NADH (bersamaan dengan 2.5 ATP)
5 Oxalosuccinate α-Ketoglutarat +
CO2
Penyahkarboksilan irreversible stage,
menjana satu molekul 5C
6 α-Ketoglutarate +
NAD+ +
CoA-SH
Succinyl-CoA +
NADH + H+ +
CO2
α-Ketoglutarate dehydrogenase Penyahkarboksilan beroksida menjana NADH (bersamaan dengan 2.5 ATP), menjana semula rantaian 4C (CoA dikecualikan)
7 Succinyl-CoA +
GDP + Pi
Succinate +
CoA-SH +
GTP
Succinyl-CoA synthetase substrate level phosphorylation or ADP->ATP,[3]
menjana 1 ATP atau nilai yang bersamaan
8 Succinate +
ubiquinone (Q)
Fumarate +
ubiquinol (QH2)
Succinate dehydrogenase Pengoksidaan uses FAD as a prosthetic group (FAD->FADH2 in the first step of the reaction) in the enzyme,[3]
menjana nilai bersamaan dengan 1.5 ATP
9 Fumarate +
H2O
L-Malate Fumarase H2O addition
(hydration)
10 L-Malate+
NAD+
Oxaloacetate +
NADH + H+
Malate dehydrogenase Pengoksidaan menjana NADH (bersamaan dengan 2.5 ATP)

Nota[sunting | sunting sumber]

  1. ^ Heymans Institute of Pharmacology. Archives Internationales de Pharmacodynamie Et de Therapie. H. Engelcke. 
  2. ^ Hans-Werner Altmann, Franz Büchner (1962). Handbuch der allgemeinen Pathologie. Springer. 
  3. ^ a b c Berg, JM (2002). Biochemistry - 5th Edition. WH Freeman and Company. m/s. 465–484, 498–501. ISBN 0-7167-4684-0.  Parameter |coauthors= tidak diketahui diabaikan (guna |author=) (bantuan) Ralat petik: Invalid <ref> tag; name "Stryer" defined multiple times with different content Ralat petik: Invalid <ref> tag; name "Stryer" defined multiple times with different content
  4. ^ Ralat petik: Tag <ref> tidak sah; teks bagi rujukan Biochemistryofplants tidak disediakan

Pautan luar[sunting | sunting sumber]