Metionina

Daripada Wikipedia, ensiklopedia bebas.
Metionina
Struktur kimia metionina
Formula rangka lazim metionina
Model bola-dan-batang
Model ruangan
Nama
Nama IUPAC
Metionina
Nama lain
Asid 2-amino-4-(metiltio)butanoik
Pengecam
Imej model 3D Jmol
Singkatan Met, M
ChEBI
ChEMBL
ChemSpider
DrugBank
ECHA InfoCard 100.000.393
Nombor EC
  • L: 200-432-1
KEGG
UNII
  • InChI=1S/C5H11NO2S/c1-9-3-2-4(6)5(7)8/h4H,2-3,6H2,1H3,(H,7,8)/t4-/m0/s1 ☑Y
    Key: FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N ☑Y
  • D/L: Key: FFEARJCKVFRZRR-UHFFFAOYSA-N
  • D: Key: FFEARJCKVFRZRR-SCSAIBSYSA-N
  • L: CSCC[C@H](N)C(=O)O
  • L Zwiterion: CSCC[C@H]([NH3+])C(=O)[O-]
Sifat
C5H11NO2S
Jisim molar 149.21 g·mol−1
Rupa bentuk Serbuk hablur putih
Ketumpatan 1.340 g/cm3
Takat lebur 281 °C (538 °F; 554 K) terurai
Larut
Keasidan (pKa) 2.28 (karboksil), 9.21 (amino)[1]
Farmakologi
Kod ATC V03AB26
QA05BA90 (WHO), QG04BA90 (WHO)
Kecuali jika dinyatakan sebaliknya, data diberikan untuk bahan-bahan dalam keadaan piawainya (pada 25 °C [77 °F], 100 kPa).
Rujukan kotak info

Metionina (methionine, Met atau M)[2] ialah sejenis amino asid yang digunakan dalam penghasilan protein. Dengan rantai sisi S-metil tioeter, metionina merupakan asid amino alifatik dan tak berkutub. Metionina ialah satu daripada dua asid amino lazim dengan sebatian sulfur, bersama dengan sisteina.

Selaku bahan asas amino asid lain seperti sisteina dan taurina, sebatian-sebatian seperti SAM-e, dan antioksidan glutationa, metionina memiliki peranan penting dalam sistem biologi pelbagai spesies, termasuk manusia. Dalam eukariot dan arkaea, metionina dikodkan sebagai kodon pemula yang mengisyaratkan asid amino pertama serta permulaan bahagian polipeptida yang dihasilkan dalam translasi mRNA.[3]

Metionina juga merupakan bahagian penting dalam angiogenesis, pertumbuhan saluran darah baru. Suplemen boleh memberi manfaat kepada mereka yang mengalami keracunan kuprum.[4] Pengambilan metionina berlebihan, pemberi kumpulan metil dalam pemetilan DNA, dikaitkan dengan perkembangan kanser dalam sebilangan kajian.[5][6] Methionina pertama kali diasingkan pada 1921 oleh John Howard Mueller.[7]

Butiran biokimia[sunting | sunting sumber]

Metionina (disingkatkan sebagai Met atau M; dikodkan oleh kodon AUG) ialah asid α-amino yang digunakan dalam biosintesis protein. Ia mengandungi kumpulan karboksil (dalam bentuk −COO− terdeprotonasi dalam keadaan pH biologikal), kumpulan amino (dalam bentuk terprotonasi, −NH+
3, dalam keadaan pH biologi) terletak dalam kedudukan-α berkenaan dengan kumpulan karboksil, dan rantai sisi S-metil tioeter, mengelaskannya sebagai asid amino alifatik tak berkutub.

Dalam gen nuklear eukariota dan dalam Archaea, metionin dikodkan oleh kodon permulaan, bermakna ia menunjukkan permulaan kawasan pengekodan dan merupakan asid amino pertama yang dihasilkan dalam polipeptida baharu semasa translasi mRNA.[8]

Pengekodan[sunting | sunting sumber]

Metionin adalah satu daripada dua asid amino yang dikodkan oleh kodon tunggal (AUG) dalam kod genetik standard (satu lagi ialah triptofan yang dikodkan oleh UGG). Sebagai refleksi kepada asal evolusi kodonnya, kodon AUN yang lain pula mengekod isoleusina yang juga merupakan asid amino hidrofobik. Dalam genom mitokondria beberapa organisma, termasuk metazoa dan yis, kodon AUA juga mengekod menjadi metionina. Dalam kod genetik standard kod AUA bagi isoleusina dan tRNA masing-masing (ileX dalam Escherichia coli) menggunakan asas lisidina (bakteria) atau agmatidina (arkaea) yang luar kelaziman untuk mendiskriminasikan AUG.[9][10]

Biosintesis[sunting | sunting sumber]

Biosintesis metionin.

Sebagai asid amino perlu, metionina tidak disintesis secara de novo pada manusia dan haiwan lain yang perlu meperoleh protein yang mengandungi metionin. Dalam tumbuhan dan mikroorganisma, biosintesis metionina tergolong dalam keluarga aspartat, bersama dengan treonina dan iysine (melalui diaminopimelat, tetapi tidak melalui α-aminoadipat). Tulang belakang utama diperoleh daripada asid aspartik, manakala sulfur mungkin berasal daripada sisteina, metanatiol atau hidrogen sulfida.[11]

  • Pertama, asid aspartik ditukar melalui β-aspartil semialdehid kepada homoserina melalui dua langkah penurunan kumpulan karboksil terminal (homoserina mempunyai γ-hidroksil yang membawanya kepada siri homo). Perantara aspartat semialdehid ialah titik percabangan dengan laluan biosintetik lisina, di mana ia sebaliknya terkondensasi dengan piruvat. Homoserina ialah titik cabang dengan laluan treonina, di mana sebaliknya ia terisomerisasi selepas mengaktifkan terminal hidroksil dengan fosfat (juga digunakan dalam biosintesis metionina dalam tumbuhan).[12]
  • Homoserina kemudiannya diaktifkan dengan fosfat, suksinil atau kumpulan asetil pada hidroksil.
    • Dalam tumbuhan dan mungkin dalam sesetengah bakteria,[12] fosfat digunakan. Langkah ini dikongsi dengan biosintesis treonina.[12]
    • Dalam kebanyakan organisma, kumpulan asetil digunakan untuk mengaktifkan homoserina. Ini boleh dimangkinkan dalam bakteria oleh enzim yang dikodkan oleh metX atau metA (bukan homolog).[12]
    • Dalam enterobakteria dan sebilangan kecil organisma lain, suksinat pula digunakan. Enzim yang memangkinkan tindak balas ialah MetA dan kekhususan untuk asetil-KoA dan suksinil-KoA ditentukan oleh satu residu.[12] Asas fisiologi keutamaan asetil-KoA atau suksinil-KoA tidak diketahui, tetapi laluan alternatif tersebut terdapat dalam beberapa laluan lain (cth biosintesis lisina dan arginina).
  • Kumpulan pengaktif hidroksil kemudiannya digantikan dengan sisteina, metanatiol atau hidrogen sulfida. Tindak balas penggantian secara teknikalnya ialah penyingkiran gama diikuti dengan varian penambahan Michael. Semua enzim yang terlibat adalah homolog dan ahli keluarga enzim bergantung PLP metabolisme Cys/Met yang merupakan subset daripada klad jenis lipatan I bergantung kepada PLP. Mereka menggunakan kofaktor PLP (piridoksal fosfat) yang berfungsi dengan menstabilkan perantaraan karbanion.[12]
    • Jika ia bertindak balas dengan sisteina, ia menghasilkan sistationina yang dibelah untuk menghasilkan homosisteina. Enzim yang terlibat ialah sistationina-γ-sintase (dikodkan oleh metB dalam bakteria) dan sistationina-β-liase (metC). Sistationina terikat secara berbeza dalam dua enzim yang membolehkan tindak balas β atau γ berlaku.[12]
    • Jika ia bertindak balas dengan hidrogen sulfida bebas, ia menghasilkan homosisteina. Ini dimangkinkan oleh O-asetilhomoserina aminokarboksipropiltransferase (dahulunya dikenali sebagai O-asetilhomoserina (tiol)-liase. Ia dikodkan oleh sama ada metY atau metZ dalam bakteria.[12]
    • Jika ia bertindak balas dengan metanatiol, ia menghasilkan metionina secara terus. Metanatiol ialah hasil sampingan laluan katabolik sebatian tertentu, oleh itu laluan ini lebih jarang berlaku.[12]
  • Jika homosisteina dihasilkan, kumpulan tiol dimetilasi, menghasilkan metionina. Dua jenis metionina sintase diketahui; satu bergantung kepada kobalamin (vitamin B12) dan satu pula bebas.[12]

Pemporsesan biokimia[sunting | sunting sumber]

Pemprosesan lanjutan metionina.

Walaupun mamalia tidak dapat mensintesis metionina, mereka masih boleh menggunakannya dalam pelbagai laluan biokimia:

Katabolisme[sunting | sunting sumber]

Dalam penguraian metionina, ia mula-mulanya ditukar kepada S-adenosilmetionina (SAM-e) oleh metionina adenosiltransferase (1). SAM-e berfungsi sebagai penderma metil dalam banyak tindak balas metiltransferase (2), dan ditukar kepada S-adenosilhomosisteina (SAH). Adenosilhomosisteinase (3) memisahkan adenosina lalu membentuk homosisteina.

Penghasilan semula[sunting | sunting sumber]

Metionin boleh dijana semula daripada homosisteina melalui metionina sintase (4) dalam tindak balas yang memerlukan vitamin B12 sebagai kofaktor.

Pertukaran menjadi sisteina[sunting | sunting sumber]

Selain menghasilkan semula metionina, homosisteina boleh ditukar kepada sisteina.

Sintesis etilena[sunting | sunting sumber]

Asid amino ini juga digunakan oleh tumbuhan dalam sintesis etilena. Proses tersebut dikenali sebagai kitaran Yang atau kitaran metionina.

Kitaran Yang

Rujukan[sunting | sunting sumber]

  1. ^ Dawson RM, Elliott DC, Elliott WH, Jones KM (1959). Data for Biochemical Research. Oxford: Clarendon Press.
  2. ^ "Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides". IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. Diarkibkan daripada yang asal pada 9 October 2008. Dicapai pada 5 March 2018.
  3. ^ Guedes RL, Prosdocimi F, Fernandes GR, Moura LK, Ribeiro HA, Ortega JM (December 2011). "Amino acids biosynthesis and nitrogen assimilation pathways: a great genomic deletion during eukaryotes evolution". BMC Genomics. 12 Suppl 4: S2. doi:10.1186/1471-2164-12-S4-S2. PMC 3287585. PMID 22369087.
  4. ^ "Methionine". WebMD.
  5. ^ Cavuoto P, Fenech MF (2012). "A review of methionine dependency and the role of methionine restriction in cancer growth control and life-span extension". Cancer Treatment Reviews. 38 (6): 726–36. doi:10.1016/j.ctrv.2012.01.004. PMID 22342103.
  6. ^ Cellarier E, Durando X, Vasson MP, Farges MC, Demiden A, Maurizis JC, Madelmont JC, Chollet P (2003). "Methionine dependency and cancer treatment". Cancer Treatment Reviews. 29 (6): 489–99. doi:10.1016/S0305-7372(03)00118-X. PMID 14585259.
  7. ^ Pappenheimer AM (1987). "A Biographical Memoir of John Howard Mueller" (PDF). Washington D.C.: National Academy of Sciences.
  8. ^ "Amino acids biosynthesis and nitrogen assimilation pathways: a great genomic deletion during eukaryotes evolution". BMC Genomics. 12 Suppl 4 (Suppl 4): S2. December 2011. doi:10.1186/1471-2164-12-S4-S2. PMC 3287585. PMID 22369087.
  9. ^ "Agmatine-conjugated cytidine in a tRNA anticodon is essential for AUA decoding in archaea". Nature Chemical Biology. 6 (4): 277–282. April 2010. doi:10.1038/nchembio.323. PMID 20139989.
  10. ^ "Codon and amino-acid specificities of a transfer RNA are both converted by a single post-transcriptional modification". Nature. 336 (6195): 179–181. November 1988. Bibcode:1988Natur.336..179M. doi:10.1038/336179a0. PMID 3054566.
  11. ^ "Bacterial methionine biosynthesis". Microbiology. 160 (Pt 8): 1571–1584. August 2014. doi:10.1099/mic.0.077826-0. PMID 24939187.
  12. ^ a b c d e f g h i j "Bacterial methionine biosynthesis". Microbiology. 160 (Pt 8): 1571–1584. August 2014. doi:10.1099/mic.0.077826-0. PMID 24939187.
Diambil daripada "https://ms.wikipedia.org/w/index.php?title=Metionina&oldid=5925899"