Katalase

Daripada Wikipedia, ensiklopedia bebas.
Lompat ke: pandu arah, cari

Katalase merupakan enzim biasa yang terdapat pada hampir keseluruhan organisma hidup yang terdedah pada oksigen, di mana ia menjadi mangkin pada penguraian hidrogen peroksida kepada air dan oksigen.[1] Katalase memiliki salah satu jumlah pusing ganti bagi semua enzim; satu molekul katalase mampu menukar 40 juta molekul hidrogen peroksida pada air dan oksigen setiap saat.[2]

Katalase merupakan protin tetramer bagi empat rantaian polipeptida, setiap satu panjang melebihi 500 asid amino.[3] It contains four porphyrin heme (iron) groups that allow the enzyme to react with the hydrogen peroxide. The optimum pH for human catalase is approximately 7,[4] and has a fairly broad maximum (the rate of reaction does not change appreciably at pHs between 6.8 and 7.5).[5] The pH optimum for other catalases varies between 4 and 11 depending on the species.[6] The optimum temperature also varies by species.[7]

Sejarah[sunting | sunting sumber]

Katalase pertama kali disedari sebagai bahan pada tahun 1818 apabila Louis Jacques Thénard, yang menjumpai H2O2 (hidrogen peroksida), mencadangkan penguraiannya disebabkan oleh sejenis bahan. Pada tahun 1900, Oscar Loew merupakan orang yang pertama memberikannya nama katalase, dan mendapati kehadirannya pada kebanyakan tumbuhan dan haiwan.[8] In 1937 catalase from beef liver was crystallised by James B. Sumner[9] and the molecular weight was worked out in 1938.[10]

Pada tahun 1969, jujukan katalase asid amino bovin (lembu) diungkaikan.[11] Then in 1981, the 3D structure of the protein was revealed.[12]

Tindakan[sunting | sunting sumber]

Tindak balas katalase pada penguraian hidrogen peroksida adalah:

2 H2O2 → 2 H2O + O2

Kewujudan katalse pada contoh mikrobial atau tisu boleh diuji dengan menambah isipadu larutan enzim dan melihat tindak-balas. Pembentukan buih (oksigen) menunjukkan keputusan positif. Ini boleh berlaku kerana katalase memiliki aktiviti khusus amat tinggi, yang menghasilkan tindak-balas boleh dikesan.

Mekanisma molekul[sunting | sunting sumber]

Sungguhpun mekanisma lengkap katalase masih belum jelas sepenuhnya,[13] tindak balas kimia dipercayai berlaku pada dua tahap:

H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E(.+)
H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2[13]
Di sini Fe()-E mewakili teras besi bagi kumpulan heme terikat pada enzim. Fe(IV)-E(.+) merupakan bentuk mesomerik bagi Fe(V)-E, bererti besi tidak teriksida sepenuhnya kepada +V tetapi menerima sebahagian "elektron sokongan" dari ligand heme. Heme ini perlu dikeluarkan kemudian sebagai kation radikal ("radical cation") (.+).

Apabila hidrogen peroksida memasuki tapak aktif, ia bertindak balas dengan Asn147 ("asparagine" asid amino pada kedudukan 147) dan His74, menyebabkan proton (ion hidrogen) berpindah antara ataom oksigen. Koordinat atom oksigen bebas, membebaskan molekul air yang baru terbentuk dan Fe(IV)=O. Fe(IV)=O bertindak balas dengan molekul hidrogen oksida kedua bagi membentuk Fe(III)-E dan menghasilkan air dan oksigen.[13] Kereaktifan teras besi boleh dipertingkat dengan kehadiran ligand fenol bagi Tyr357 pada ligand besi kelima, yang mampu membantu bagi pengoksidaan Fe(III) kepada Fe(IV). Keberkesanan tindak balas juga boleh dipertingkat dengan tindak balas His74 dan Asn147 dengan perantaraan tindak-balas.[13] In general, the rate of the reaction can be determined by the Michaelis-Menten equation.[14]

Katalase juga mampu mengoksida pelbagai toksin berlainan, seperti formaldehid, asid formik, fenol, dan alkohol. Untuk melakukannya, ia menggunakan hidrogen peroksida menurut tindak balas berikut:

H2O2 + H2R → 2H2O + R

Juga, mekanisma sebenar tindak-balas ini tidak diketahui.


Peranan dalam gangguan[sunting | sunting sumber]

The gangguan peroxisomal akatalasia adalah disebabkan kekurangan pada fungsi katalase. Polimorfisme genetik pada katalase dan perubahan ungkapannya dan aktivitinya dikaitkan dengan kerosakan DNA oksidaan dan selanjutnya risiko individual kepada kecenderungan barah.[15]

Interaksi[sunting | sunting sumber]

Katalase telah terbukti sebagai bertindak balas secara protin dengan ABL2[16] and Abl gene.[16]

Rujukan[sunting | sunting sumber]

  1. Chelikani P, Fita I, Loewen PC (January 2004). "Diversity of structures and properties among catalases". Cell. Mol. Life Sci. 61 (2): 192–208. doi:10.1007/s00018-003-3206-5. PMID 14745498. 
  2. Goodsell DS (2004-09-01). "Catalase". Molecule of the Month. RCSB Protein Data Bank. Diperoleh pada 2007-02-11. 
  3. Boon EM, Downs A, Marcey D. "Catalase: H2O2: H2O2 Oxidoreductase". Catalase Structural Tutorial Text. Diperoleh pada 2007-02-11. 
  4. Maehly A, Chance B (1954). "The assay of catalases and peroxidases". Methods Biochem Anal. Methods of Biochemical Analysis 1: 357–424. doi:10.1002/9780470110171.ch14. ISBN 9780470110171. PMID 13193536. 
  5. Aebi H (1984). Aebi, Hugo, pengarang. "Catalase in vitro". Meth. Enzymol. Methods in Enzymology 105: 121–126. doi:10.1016/S0076-6879(84)05016-3. ISBN 012182005X. PMID 6727660. 
  6. "EC 1.11.1.6 - catalase". BRENDA: The Comprehensive Enzyme Information System. Department of Bioinformatics and Biochemistry, Technische Universität Braunschweig. Diperoleh pada 2009-05-26. 
  7. Toner K, Sojka G, Ellis R. "A Quantitative Enzyme Study; CATALASE". bucknell.edu. Diarkibkan daripada asal pada 2000-06-12. Diperoleh pada 2007-02-11. 
  8. Loew O (May 1900). "A New Enzyme of General Occurrence in Organisms". Science 11 (279): 701–702. doi:10.1126/science.11.279.701. PMID 17751716. 
  9. Sumner JB, Dounce AL (April 1937). "Crystalline catalase". Science 85 (2206): 366–367. doi:10.1126/science.85.2206.366. PMID 17776781. 
  10. Sumner JB, Gralén N (March 1938). "The molecular weight of crystalline catalase". Science 87 (2256): 284–284. doi:10.1126/science.87.2256.284. PMID 17831682. 
  11. Schroeder WA, Shelton JR, Shelton JB, Robberson B, Apell G (May 1969). "The amino acid sequence of bovine liver catalase: a preliminary report". Arch. Biochem. Biophys. 131 (2): 653–655. doi:10.1016/0003-9861(69)90441-X. PMID 4892021. 
  12. Murthy MR, Reid TJ, Sicignano A, Tanaka N, Rossmann MG (October 1981). "Structure of beef liver catalase". J. Mol. Biol. 152 (2): 465–499. doi:10.1016/0022-2836(81)90254-0. PMID 7328661. 
  13. 13.0 13.1 13.2 13.3 Boon EM, Downs A, Marcey D. "Proposed Mechanism of Catalase". Catalase: H2O2: H2O2 Oxidoreductase: Catalase Structural Tutorial. Diperoleh pada 2007-02-11. 
  14. Maass E (1998-07-19). "How does the concentration of hydrogen peroxide affect the reaction". MadSci Network. Diperoleh pada 009-03-02. 
  15. Khan MA, Tania M, Zhang D, Chen H (2010). "Antioxidant enzymes and cancer". Chin J Cancer Res 22 (2): 87–92. doi:10.1007/s11670-010-0087-7. 
  16. 16.0 16.1 Cao, Cheng; Leng Yumei, Kufe Donald (Aug. 2003). "Catalase activity is regulated by c-Abl and Arg in the oxidative stress response". J. Biol. Chem. (United States) 278 (32): 29667–29675. doi:10.1074/jbc.M301292200. ISSN 0021-9258. PMID 12777400. 

Pautan luar[sunting | sunting sumber]

Templat:Peroxidases Templat:Peroxisomal metabolism enzymes