Karboksilesterase
| carboxylesterase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Pengenal pasti | |||||||||
| Nombor EC | 3.1.1.1 | ||||||||
| Nombor CAS | 9016-18-6 | ||||||||
| Pangkalan data | |||||||||
| IntEnz | Lihat IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entri BRENDA | ||||||||
| ExPASy | Lihat NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Entri KEGG | ||||||||
| MetaCyc | Laluan metabolik | ||||||||
| PRIAM | Profil | ||||||||
| Struktur PDB | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| Ontologi gen | AmiGO / EGO | ||||||||
| |||||||||
Enzim karboksilesterase (atau nama sistematik hidrolase karboksilik-ester, EC 3.1.1.1) memangkinkan tindak balas dalam bentuk berikut:[1]
- ester karboksilik + H 2 O alkohol + karboksilat
Kebanyakan enzim daripada kumpulan ini ialah hidrolase serina yang tergolong dalam superkeluarga protein dengan lipatan hidrolase α/β . Beberapa pengecualian termasuk esterase dengan struktur seperti β-laktamase (PDB: 1ci8).
Karboksilesterase diedarkan secara meluas dalam alam semula jadi, dan biasa dalam hati mamalia. Ramai yang mengambil bahagian dalam metabolisme fasa I xenobiotik seperti toksin atau dadah; karboksilat yang terhasil kemudiannya dikonjugasikan oleh enzim lain untuk meningkatkan keterlarutan dan akhirnya dikumuhkan. Asid lemak politaktepu penting, asid arakidonik (AA, C20H32O2; 20:4, n-6), dibentuk oleh sintesis daripada asid linoleik pemakanan (LA, C18H32O2 18:2, n-6), mempunyai peranan sebagai perencat karboksilesterase manusia.[2]
Keluarga karboksilesterase bagi protein yang berkaitan evolusi (yang mempunyai homologi jujukan yang jelas antara satu sama lain) termasuk beberapa protein dengan kekhususan substrat yang berbeza, seperti asetilkolinesterase.
Contoh[sunting | sunting sumber]
Enzim terakhir juga mengambil bahagian dalam biosintesis alkaloid.
- asetilkolinesterase
- ali-esterase,
- B-esterase,
- butirat esterase,
- butiril esterase,
- karboksilesterase 1
- karboksilesterase 2
- karboksilesterase 3
- esterase A,
- esterase B,
- esterase D,
- metilbutirase,
- metilbutirat esterase,
- monobutirase,
- prokaina esterase,
- propionil esterase,
- triasetin esterase,
- vitamin A esterase,
- kokaina esterase
Gen[sunting | sunting sumber]
Gen manusia yang mengekod enzim karboksilesterase termasuk:
Tatanama yang diluluskan telah ditetapkan buat lima keluarga gen karboksilesterase mamalia.[3]
Rujukan[sunting | sunting sumber]
- ^ Aranda, Juan; Cerqueira, N. M. F. S. A.; Fernandes, P.A.; Roca, M.; Tuñon, I.; Ramos, M. J. (2014). "The Catalytic Mechanism of Carboxylesterases. A Computational Study". Biochemistry. 53 (36): 5820–5829. doi:10.1021/bi500934j. PMID 25101647.
- ^ PubChem. "Arachidonic acid". pubchem.ncbi.nlm.nih.gov (dalam bahasa Inggeris). Dicapai pada 2022-11-24.
- ^ "Recommended nomenclature for five mammalian carboxylesterase gene families: human, mouse, and rat genes and proteins". Mamm. Genome. 21 (9–10): 427–41. 2010. doi:10.1007/s00335-010-9284-4. PMC 3127206. PMID 20931200.
Bacaan lanjut[sunting | sunting sumber]
- Augusteyn RC, de Jersey J, Webb EC, Zerner B (1969). "On the homology of the active-site peptides of liver carboxylesterases". Biochim. Biophys. Acta. 171 (1): 128–37. doi:10.1016/0005-2744(69)90112-0. PMID 4884138.
- Barker DL, Jencks WP (1969). "Pig liver esterase. Physical properties". Biochemistry. 8 (10): 3879–89. doi:10.1021/bi00838a001. PMID 4981346.
- Bertram J, Krisch K (1969). "Hydrolysis of vitamin A acetate by unspecific carboxylesterases from liver and kidney". Eur. J. Biochem. 11 (1): 122–6. doi:10.1111/j.1432-1033.1969.tb00748.x. PMID 5353595.
- BURCH J (1954). "The purification and properties of horse liver esterase". Biochem. J. 58 (3): 415–26. doi:10.1042/bj0580415. PMC 1269916. PMID 13208632.
- Horgan DJ, Stoops JK, Webb EC, Zerner B (1969). "Carboxylesterases (EC 3.1.1). A large-scale purification of pig liver carboxylesterase". Biochemistry. 8 (5): 2000–6. doi:10.1021/bi00833a033. PMID 5785220.
- Malhotra OP, Philip G (1966). "Specificity of goat intestinal esterase". Biochem. Z. 346: 386–402.
- Mentlein R, Schumann M, Heymann E (1984). "Comparative chemical and immunological characterization of five lipolytic enzymes (carboxylesterases) from rat liver microsomes". Arch. Biochem. Biophys. 234 (2): 612–21. doi:10.1016/0003-9861(84)90311-4. PMID 6208846.
- Runnegar MT, Scott K, Webb EC, Zerner B (1969). "Carboxylesterases (EC 3.1.1). Purification and titration of ox liver carboxylesterase". Biochemistry. 8 (5): 2013–8. doi:10.1021/bi00833a035. PMID 5785222.