Oksigenase
Oksigenase ialah sebarang enzim yang mengoksidakan substrat dengan memindahkan oksigen daripada molekul oksigen O2 (seperti dalam udara) terhadapnya. Oksigen ialah sebahagian daripada oksidoreduktase; nombor EC-nya ialah EC 1.13 atau EC 1.14.
Struktur[sunting | sunting sumber]
Kebanyakan oksigenase mengandungi sama ada zat logam, biasanya besi, atau kofaktor organik, biasanya flavin. Kofaktor ini berinteraksi dengan O2 yang membawa kepada pemindahannya ke substrat.[1]
Oksigenase merangkumi kebanyakan sumber intrasel zat besi dan karbon monoksida.[2]
Mekanisme[sunting | sunting sumber]
Dua jenis oksigenase diiktiraf:
- Monooksigenase atau oksidase fungsi campuran yang memindahkan satu atom oksigen ke substrat, dan menurukan atom oksigen yang lain kepada molekul air.
- Dioksigenase atau transferase oksigen yang menggabungkan kedua-dua atom oksigen molekul (O2) ke dalam produk tindak balas.[3]
Contoh monooksigenase penting ialah sitokrom P450 oksidase yang bertanggungjawab untuk menguraikan pelbagai bahan kimia dalam badan.
History[sunting | sunting sumber]
Oksigenase ditemui pada tahun 1955 secara serentak oleh dua kumpulan, Osamu Hayaishi dari Jepun,[4][5][6] dan Howard S. Mason dari Amerika.[7][8] Hayaishi dianugerahkan Hadiah Wolf dalam Perubatan pada 1986 "sempena penemuan enzim oksigenase dan penentuan struktur dan kepentingan biologinya."[9]
Rujukan[sunting | sunting sumber]
- ^ Fetzner, Susanne; Steiner, Roberto A. (2010). "Cofactor-independent oxidases and oxygenases". Applied Microbiology and Biotechnology. 86 (3): 791–804. doi:10.1007/s00253-010-2455-0. PMID 20157809. S2CID 25377247.
- ^ SW, Ryter; J, Alam (April 2006). "Heme oxygenase-1/carbon monoxide: from basic science to therapeutic applications". Physiol Rev. Department of Medicine, Division of Pulmonary, Allergy, and Critical Care Medicine, The University of Pittsburgh School of Medicine. 86 (2): 583–650. doi:10.1152/physrev.00011.2005. PMID 16601269.
- ^ Bugg TDH (2003). "Dioxygenase enzymes: catalytic mechanisms and chemical models". Tetrahedron. 59 (36): 7075–7101. doi:10.1016/S0040-4020(03)00944-X.
- ^ Hayaishi et al. (1955) Mechanism of the pyrocatechase reaction, J. Am. Chem. Soc. 77 (1955) 5450-5451
- ^ Sligar SG, Makris TM, Denisov IG (2005). "Thirty years of microbial P450 monooxygenase research: peroxo-heme intermediates--the central bus station in heme oxygenase catalysis". Biochem. Biophys. Res. Commun. 338 (1): 346–54. doi:10.1016/j.bbrc.2005.08.094. PMID 16139790.
- ^ Hayaishi O (2005). "An odyssey with oxygen". Biochem. Biophys. Res. Commun. 338 (1): 2–6. doi:10.1016/j.bbrc.2005.09.019. PMID 16185652.
- ^ Mason HS, Fowlks WK, Peterson E (1955). "Oxygen transfer and electron transport by the phenolase complex". J. Am. Chem. Soc. 77 (10): 2914–2915. doi:10.1021/ja01615a088.
- ^ Waterman MR (2005). "Professor Howard Mason and oxygen activation". Biochem. Biophys. Res. Commun. 338 (1): 7–11. doi:10.1016/j.bbrc.2005.08.120. PMID 16153596.
- ^ "The Medicine Prize Committee unanimously decided that the Wolf Prize in Medicine for 1986 be awarded to Osamu Hayaishi". Wolf Foundation. Dicapai pada May 12, 2014.
.svg){kind=small} | Rencana enzim ini ialah rencana tunas. Anda boleh membantu Wikipedia dengan mengembangkannya. |