Pergi ke kandungan

Enzim

Sunting pautan
Daripada Wikipedia, ensiklopedia bebas.
Rajah riben enzim asetilkolinasterase

Enzim ialah sejenis protein yang bertindak sebagai pemangkin organik yang dapat mengawal atur serta mempercepatkan tindak balas biokimia dalam sel.[1]

Struktur

[sunting | sunting sumber]

Enzim biasanya adalah protein berbentuk globular, berfungsi sendiri atau dalam kompleks yang lebih besar. Susunan asid amino menentukan struktur yang seterusnya menentukan aktiviti katalitik enzim tersebut.[2] Walaupun struktur menentukan fungsi, aktiviti enzim baharu masih tidak dapat diramalkan daripada struktur sahaja.[3] Struktur enzim akan terbuka (denaturasi) apabila dipanaskan atau terdedah kepada bahan kimia denaturan dan gangguan pada struktur ini biasanya menyebabkan kehilangan aktiviti.[4] Denaturasi enzim biasanya dikaitkan dengan suhu yang melebihi tahap normal sesuatu spesies; akibatnya, enzim daripada bakteria yang hidup di persekitaran gunung berapi seperti mata air panas sangat dihargai oleh pengguna industri kerana keupayaannya berfungsi pada suhu tinggi, membolehkan tindak balas yang dikatalisis oleh enzim dijalankan pada kadar yang sangat tinggi.

Enzim biasanya jauh lebih besar daripada substrat mereka. Saiznya bermula daripada hanya 62 residu asid amino, untuk monomer 4-oksalokrotonat tautomerase,[5] kepada lebih 2,500 residu dalam sintase asid lemak haiwan.[6] Hanya sebahagian kecil daripada struktur mereka (sekitar 2–4 asid amino) yang terlibat secara langsung dalam katalisis: tapak katalitik.[7] Tapak katalitik ini terletak di sebelah satu atau lebih tapak pengikatan di mana residu menyusun substrat. Tapak katalitik dan tapak pengikatan bersama-sama membentuk tapak aktif enzim. Sebahagian besar struktur enzim yang lain berfungsi untuk mengekalkan orientasi dan dinamik tapak aktif dengan tepat.[8]

Dalam sesetengah enzim, tiada asid amino yang terlibat secara langsung dalam katalisis; sebaliknya, enzim tersebut mempunyai tapak untuk mengikat dan mengatur kofaktor katalitik.[8] Struktur enzim juga mungkin mempunyai tapak allosterik di mana pengikatan molekul kecil menyebabkan perubahan bentuk yang meningkatkan atau mengurangkan aktiviti.[9]

Terdapat sejumlah kecil pemangkin biologi berasaskan RNA yang dipanggil ribozim, yang sekali lagi boleh bertindak sendiri atau dalam kompleks dengan protein. Yang paling biasa daripada ini ialah ribosom yang merupakan gabungan protein dan komponen RNA katalitik.[10]:2.2

Sejarah

[sunting | sunting sumber]

Pada tahun 1958, Daniel Koshland telah mencadangkan hipotesis kunci dan mangga. Enzim merupakan struktur yang fleksibel. Tapak aktif enzim boleh diubahsuai semasa substrat bertindak balas dengan enzim. Tapak aktif yang dibina oleh asid amino adalah seperti acuan getah; mampu mengembang dan menguncup mengikut bentuk substratnya. Kadang kala, molekul substrat pula yang berubah sedikit apabila membuat ikatan dengan tapak aktif enzim.

Tatanama dan pengelasan

[sunting | sunting sumber]

Enzim dinamakan mengikut substrat yang ditindakkan olehnya dengan akhiran -ase.[10] Sebagai contoh, enzim sukrase menguraikan sukrosa kepada glukosa dan fruktosa. Nama-nama enzim yang telah lama wujud tetap dikekalkan, misalnya renin, tripsin dan pepsin. Sebuah pengelasan piawai enzim telah diterbitkan oleh Kesatuan Biokimia dan Biologi Molekul Antarabangsa, iaitiu nombor EC (Enzyme Commision, 'Suruhanjaya Enzim'). Pengelasan tahap teratas adalah seperti yang berikut:

  • EC 1: Oksidoreduktase (enzim redoks) - enzim yang membantu dalam tindak balas redoks (pengoksidaan atau penurunan) substrat;
  • EC 2: Transferase (enzim pemindah) - enzim yang mengubah kumpulan berfungsi substrat;
  • EC 3: Hidrolase (enzim hidrolisis) - enzim yang memangkinkan hidrolisis (penguraian substrat dengan molekul air);
  • EC 4: Liase (enzim lisis/pengurai) - enzim yang menguraikan substrat tanpa teknik pengoksidaan dan hidrolisis;
  • EC 5: Isomerase (enzim pengisomeran) - enzim yang menguruskan pengisomeran substrat (pertukaran bentuk substrat kepada isomer substrat asal);
  • EC 6: Ligase (enzim ligasi) - enzim yang menggabungkan dua substrat dengan ikatan kovalen;
  • EC 7: Translokase (enzim translokasi) - enzim yang memangkinkan pemindahan ion/molekul merentasi membran ataupun pemisahan daripada membran.

Pengelasan tahap-tahap bawahan pula berdasarkan substrat, hasil dan mekanisme khusus sesebuah enzim.

Ciri-ciri umum enzim

[sunting | sunting sumber]

Enzim merupakan sejenis protein yang dihasilkan oleh sel hidup. Kewujudan enzim adalah penting dalam pelbagai proses biokimia di dalam organisma hidup. Salah satu ciri penting enzim ialah kebolehannya bertindak secara spesifik, di mana setiap jenis enzim hanya berinteraksi dengan substrat tertentu. Sebagai contoh, enzim sukrase hanya bertindak balas dengan sukrosa dan tidak dengan maltosa, walaupun keduanya adalah jenis gula.

Tindak balas enzim juga boleh berbalik bergantung kepada kehadiran substrat dan hasil. Contohnya, tindak balas penguraian lemak boleh berlaku dari kiri ke kanan atau sebaliknya sehingga mencapai keseimbangan antara kedua-dua substrat. Ini menunjukkan fleksibiliti enzim dalam menyesuaikan arah tindak balas mengikut keperluan biokimia.

Walaupun diperlukan dalam kuantiti yang kecil, enzim memainkan peranan yang besar dalam memungkinkan bilangan besar tindak balas biokimia berlaku. Keunikan enzim juga terletak pada kebolehannya untuk digunakan berulang kali tanpa dimusnahkan selepas tindak balas selesai. Ini menjadikan enzim ekonomikal dan efisien dalam proses biokimia.

Suhu juga memainkan peranan penting dalam aktiviti enzim, di mana suhu optimum bagi tindak balas enzim adalah pada suhu badan manusia iaitu 37 °C. Pada suhu ini, enzim mencapai aktiviti maksimumnya. Walau bagaimanapun, suhu yang terlalu tinggi atau terlalu rendah boleh mengganggu struktur enzim dan mengurangkan aktivitinya.

Tapak sintesis enzim

[sunting | sunting sumber]
Rajah Perine Nukleoside Fosforilase

DNA, atau deoksiribonukleik asid, merupakan penyimpan maklumat genetik dalam sel hidup. Maklumat yang diperlukan untuk sintesis enzim terkandung dalam struktur DNA. Proses sintesis enzim bermula dengan transkripsi, di mana heliks ganda DNA terbuka dan satu untai tunggal molekul RNA dibentuk. Proses ini dikenali sebagai transkripsi.

Selepas itu, molekul RNA yang terhasil meninggalkan nukleus dan bergerak ke sitoplasma, tempat ribosom berada. Di sinilah proses penting penterjemahan berlaku. Ribosom bertindak sebagai tapak di mana maklumat yang dibawa oleh RNA digunakan untuk membentuk molekul enzim yang diperlukan oleh sel. Proses ini membolehkan sel untuk menterjemahkan maklumat genetik yang disandikan dalam DNA menjadi produk protein yang aktif.

Jadi, DNA memainkan peranan penting dalam penyediaan maklumat yang diperlukan untuk sintesis enzim melalui proses transkripsi dan penterjemahan. Tanpa DNA yang betul, sel tidak dapat menghasilkan enzim yang diperlukan untuk pelbagai fungsi biokimia dan proses metabolik dalam organisma hidup. Ini menunjukkan betapa pentingnya peranan DNA dalam kehidupan sel dan kesinambungan proses biologi.

Faktor-faktor yang mempengaruhi aktiviti enzim

[sunting | sunting sumber]

Suhu enzim

[sunting | sunting sumber]
  • Enzim tidak aktif pada suhu kurang daripada 0oC.
  • Kadar tindak balas enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap kenaikan suhu 10oC.
  • Kadar tindak balas enzim paling optimum pada suhu 37oC. Enzim ternyahasli pada suhu tinggi iaitu lebih dari 50oC.

Nilai pH

[sunting | sunting sumber]
  • Setiap enzim bertindak paling cekap pada nilai pH tertentu yang disebut sebagai pH optimum.
  • pH optimum bagi kebanyakan enzim ialah pH 7.
  • Terdapat beberapa pengecualian, misalnya enzim pepsin di dalam perut bertindak balas paling cekap pada pH 2, sementara enzim tripsin di dalam usus kecil bertindak paling cekap pada pH 8.

Kepekatan substrat

[sunting | sunting sumber]
  • Pada kepekatan substrat rendah, bilangan molekul enzim melebihi bilangan molekul substrat. Oleh itu,cuma sebilangan kecil molekul enzim bertindak balas dengan molekul substrat.
  • Apabila kepekatan substrat bertambah, lebih molekul enzim dapat bertindak balas dengan molekul substrat sehingga ke satu kadar maksimum.
  • Penambahan kepekatan substrat selanjutnya tidak akan menambahkan kadar tindak balas kerana kepekatan enzim menjadi faktor pengehad.

Kepekatan enzim

[sunting | sunting sumber]
  • Pada kepekatan enzim rendah, bilangan molekul substrat melebihi bilangan molekul enzim. Oleh itu, cuma sebilangan kecil molekul substrat ditindak balas dengan molekul enzim.
  • Apabila kepekatan enzim bertambah, lebih molekul substrat dapat bertindak balas dengan molekul enzim sehingga ke satu kadar maksimum.
  • Penambahan kepekatan enzim selanjutnya tidak akan menambahkan kadar tindak balas kerana kepekatan substrat menjadi faktor pengehad.

Mekanisme tindakan enzim

[sunting | sunting sumber]

Model "kunci dan mangga"

[sunting | sunting sumber]

Untuk menjelaskan spesifisiti enzim yang diperhatikan, pada tahun 1894 Emil Fischer mencadangkan bahawa kedua-dua enzim dan substrat mempunyai bentuk geometri khusus yang saling melengkapi yang sesuai dengan tepat antara satu sama lain.[11][12] Ini sering dirujuk sebagai model 'kunci dan mangga'.[10]:8.3.2 Model awal ini menjelaskan kepakaran enzim, tetapi gagal untuk menerangkan penstabilan keadaan peralihan yang dicapai oleh enzim.[13]

Model fit teraruh

[sunting | sunting sumber]

Selama bertahun-tahun, saintis berpendapat bahawa pengikatan enzim-substrat berlaku dalam fesyen 'kunci dan mangga' yang mudah. Model ini menegaskan bahawa enzim dan substrat sesuai dengan sempurna dalam satu langkah serta-merta. Walau bagaimanapun, penyelidikan semasa menyokong pandangan yang lebih halus tentang saintis yang memanggil kesesuaian teraruh (Rajah 1). Model ini mengembangkan model kunci dan kunci dengan menerangkan interaksi yang lebih dinamik antara enzim dan substrat. Apabila enzim dan substrat bersatu, interaksi mereka menyebabkan perubahan sederhana dalam struktur enzim yang mengesahkan susunan pengikatan yang ideal antara enzim dan keadaan peralihan substrat. Pengikatan yang ideal ini memaksimumkan keupayaan enzim untuk memangkinkan tindak balasnya.

Apabila enzim mengikat substratnya, ia membentuk kompleks enzim-substrat. Kompleks ini menggalakkan perkembangan pesat tindak balas dalam satu daripada banyak cara. Pada peringkat asas, enzim menggalakkan tindak balas kimia yang melibatkan lebih daripada satu substrat dengan membawa substrat bersama dalam orientasi yang optimum. Kawasan yang sesuai (atom dan ikatan) bagi satu molekul disandingkan dengan kawasan yang sesuai bagi molekul lain yang mana ia mesti bertindak balas. Satu lagi cara enzim menggalakkan tindak balas substrat adalah dengan mewujudkan persekitaran optimum dalam tapak aktif untuk tindak balas berlaku. Tindak balas kimia tertentu mungkin berjalan dengan baik dalam persekitaran yang sedikit berasid atau bukan kutub. Sifat kimia yang muncul daripada susunan tertentu sisa asid amino dalam tapak aktif mewujudkan persekitaran yang sempurna untuk substrat khusus enzim bertindak balas.

Kompleks enzim-substrat juga boleh memudahkan tindak balas dengan membengkokkan molekul substrat sedemikian rupa untuk memudahkan pemecahan ikatan, membantu mencapai tindak balas untuk meneruskan. Akhirnya, enzim juga boleh memudahkan tindak balas dengan mengambil bahagian dalam tindak balas kimia itu sendiri. Sisa asid amino boleh menyediakan ion atau kumpulan kimia tertentu yang sebenarnya membentuk ikatan kovalen dengan molekul substrat sebagai langkah yang perlu dalam proses tindak balas. Dalam kes ini, adalah penting untuk diingat bahawa enzim akan sentiasa kembali ke keadaan asalnya apabila tindak balas selesai. Salah satu ciri ciri enzim ialah ia kekal pada akhirnya tidak berubah oleh tindak balas yang dimangkinkannya. Selepas enzim memangkinkan tindak balas, ia mengeluarkan produknya.

Penggunaan enzim dalam industri dan kehidupan seharian

[sunting | sunting sumber]

Enzim digunakan dalam industri kimia serta pengunaan industri lain apabila pemangkin tertentu diperlukan untuk dalam sesuatu prosedur tertentu. Ia biasanya terhad kepada bilangan tindak balas yang perlu dimangkinkan serta kestabilan yang sedia ada apabila bercampur dengan larutan organik atau didedahkan kepada suhu yang tinggi. Oleh sebab itu, suatu bidang khas telah diwujudkan bagi menjuruterakan protein-protein tertentu bagi menghasilkan enzim yang bercirikan baru dan dikehendaki sama ada melalui reka bentuk yang rasional mahupun evolusi secara in vitro.[14][15] Usaha-usaha ini kini mula membuahkan hasil, dan terdapat enzim-enzim yang diperoleh secara rekaan daripada kajian yang dilakukan untuk memangkinkan tindak balas yang tidak berlaku secara semulajadi.[16]

Jadual Kegunaan Enzim:

[sunting | sunting sumber]
Aplikasi Enzim Kegunaan
Industri biojisim Selulase Pecahkan selulosa kepada gula yang boleh diperam untuk menghasilkan etanol selulosis.[17]
Ligninase Rawatan awal biomassa untuk pengeluaran biofuel.[17]
Detergen biologi Protease, amilase, lipase Buang kesan protein, kanji, dan lemak atau minyak dari cucian dan pinggan mangkuk.[18]
Mannanase Buang kesan makanan daripada bahan tambahan makanan biasa, goma guar.[18]
Industri pembuatan bir Amilase, glukanase, protease Memecahkan polisakarida dan protein dalam malt.[19]:150–9
Betaglukanas Tingkatkan ciri penapisan air malt dan bir.[19]:545
Amiloglukosidase dan pullanase Buat bir rendah kalori dan laraskan kebolehan fermentasi.[19]:575
Asetolaklat dekarboksilase (ALDC) Tingkatkan keberkesanan penapaian dengan mengurangkan penghasilan diacetyl.[20]
Kegunaan dalam masakan Papain Lembutkan daging untuk dimasak.[21]
Lembutkan daging untuk dimasak. Rennin Hidrolisis protein dalam pembuatan keju.[22]
Lipases Menghasilkan keju Camembert dan keju biru seperti Roquefort.[23]
Pemprosesan makanan Amilase Menghasilkan gula daripada kanji, seperti dalam pembuatan sirap jagung tinggi fruktosa.[24]
Protease Turunkan tahap protein dalam tepung, contohnya dalam pembuatan biskut.[25]
Tripsin Hasilkan makanan bayi yang hipoalergenik.[25]
Selulase, pektinase Jernihkan jus buah.[26]
Biologi molekul Nuklease, ligase DNA dan polimerase Gunakan pencernaan sekatan dan tindak balas rantaian polimerase untuk mencipta DNA rekombinan.[10]:6.2
Industri kertas Xylanase, hemiselulase dan peroksidase lignin Buang lignin dari pulpa kraft.[27]
Penjagaan diri Protease Buang protein pada kanta lekap untuk elak jangkitan.[28]
Industri kanji Amilase Tukar kanji menjadi glukosa dan pelbagai sirap.[29]


Kofaktor

[sunting | sunting sumber]
Rencana utama untuk kategori ini ialah Kofaktor (biokimia).

Sesetengah enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk menunjukkan aktiviti penuh. Yang lain memerlukan molekul bukan protein yang dipanggil kofaktor untuk terikat untuk aktiviti. Kofaktor boleh sama ada bukan organik (cth., ion logam dan gugusan besi-sulfur) atau sebatian organik (cth., flavin dan heme). Kofaktor ini mempunyai banyak tujuan; sebagai contoh, ion logam boleh membantu dalam menstabilkan spesies nukleofilik dalam tapak aktif. Kofaktor organik boleh sama ada koenzim, yang dibebaskan daripada tapak aktif enzim semasa tindak balas, atau kumpulan prostetik, yang terikat rapat dengan enzim. Kumpulan prostetik organik boleh terikat secara kovalen (cth., biotin dalam enzim seperti piruvat karboksilase).

Perencat

[sunting | sunting sumber]

Kadangkala kadar tindak balas enzim juga boleh terencat oleh beberapa perencat enzim;

Bersaing (kompetitif)

[sunting | sunting sumber]

Perencat dan substrat yang kompetitif tidak boleh mengikat enzim pada masa yang sama[30]. Selalunya perencat kompetitif sangat menyerupai substrat sebenar enzim. Sebagai contoh, ubat methotrexate adalah perencat kompetitif enzim dihydrofolate reductase, yang memangkinkan pengurangan dihydrofolate kepada tetrahydrofolate[31]. Persamaan antara struktur dihidrofolat dan ubat ini ditunjukkan dalam angka yang disertakan. Perencatan jenis ini boleh diatasi dengan kepekatan substrat yang tinggi. Dalam sesetengah kes, perencat boleh mengikat tapak selain daripada tapak mengikat substrat biasa dan memberikan kesan alosterik untuk menukar bentuk tapak mengikat biasa.[32]

Tak bersaing

[sunting | sunting sumber]

Perencat bukan kompetitif mengikat ke tapak selain daripada tempat substrat mengikat. Substrat masih terikat dengan pertalian biasa dan oleh itu Km kekal sama. Walau bagaimanapun perencat mengurangkan kecekapan pemangkin enzim supaya Vmax dikurangkan. Berbeza dengan perencatan kompetitif, perencatan bukan kompetitif tidak dapat diatasi dengan kepekatan substrat yang tinggi.

Rujukan

[sunting | sunting sumber]
  1. ↑ Bilingual CHEMISTRY
  2. ↑ Anfinsen CB (July 1973). "Principles that govern the folding of protein chains". Science. 181 (4096): 223–230. Bibcode:1973Sci...181..223A. doi:10.1126/science.181.4096.223. PMID 4124164.
  3. ↑ Dunaway-Mariano D (November 2008). "Enzyme function discovery". Structure. 16 (11): 1599–1600. doi:10.1016/j.str.2008.10.001. PMID 19000810.
  4. ↑ Petsko GA, Ringe D (2003). "Chapter 1: From sequence to structure". Protein structure and function. London: New Science. m/s. 27. ISBN 978-1405119221.
  5. ↑ Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP (September 1992). "4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer". The Journal of Biological Chemistry. 267 (25): 17716–17721. doi:10.1016/S0021-9258(19)37101-7. PMID 1339435.
  6. ↑ Smith S (December 1994). "The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes". FASEB Journal. 8 (15): 1248–1259. Bibcode:1994FASEJ...8.1248S. doi:10.1096/fasebj.8.15.8001737. PMID 8001737. S2CID 22853095.
  7. ↑ "The Catalytic Site Atlas". The European Bioinformatics Institute. Diarkibkan daripada yang asal pada 27 September 2018. Dicapai pada 4 April 2007.
  8. 1 2 Suzuki H (2015). "Chapter 7: Active Site Structure". How Enzymes Work: From Structure to Function. Boca Raton, FL: CRC Press. m/s. 117–140. ISBN 978-981-4463-92-8.
  9. ↑ Krauss G (2003). "The Regulations of Enzyme Activity". Biochemistry of Signal Transduction and Regulation (ed. 3rd). Weinheim: Wiley-VCH. m/s. 89–114. ISBN 9783527605767.
  10. 1 2 3 4 Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). Biochemistry (ed. 5th). San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 0-7167-4955-6.penerbitan akses terbuka - percuma untuk dibaca
  11. ↑ Fischer E (1894). "Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme" [Influence of configuration on the action of enzymes]. Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft zu Berlin (dalam bahasa Jerman). 27 (3): 2985–93. doi:10.1002/cber.18940270364. From page 2992: "Um ein Bild zu gebrauchen, will ich sagen, dass Enzym und Glucosid wie Schloss und Schlüssel zu einander passen müssen, um eine chemische Wirkung auf einander ausüben zu können." (To use an image, I will say that an enzyme and a glucoside [i.e., glucose derivative] must fit like a lock and key, in order to be able to exert a chemical effect on each other.)
  12. ↑ Heckmann, Christian M.; Paradisi, Francesca (2020-12-16). "Looking Back: A Short History of the Discovery of Enzymes and How They Became Powerful Chemical Tools". ChemCatChem. 12 (24): 6082–6102. doi:10.1002/cctc.202001107. ISSN 1867-3880. PMC 7756376. PMID 33381242.
  13. ↑ Cooper GM (2000). "Chapter 2.2: The Central Role of Enzymes as Biological Catalysts". The Cell: a Molecular Approach (ed. 2nd). Washington (DC ): ASM Press. ISBN 0-87893-106-6.
  14. ↑ Renugopalakrishnan V, Garduño-Juárez R, Narasimhan G, Verma CS, Wei X, Li P (November 2005). "Rational design of thermally stable proteins: relevance to bionanotechnology". Journal of Nanoscience and Nanotechnology. 5 (11): 1759–1767. doi:10.1166/jnn.2005.441. PMID 16433409.
  15. ↑ Hult K, Berglund P (August 2003). "Engineered enzymes for improved organic synthesis". Current Opinion in Biotechnology. 14 (4): 395–400. doi:10.1016/S0958-1669(03)00095-8. PMID 12943848.
  16. ↑ Jiang L, Althoff EA, Clemente FR, Doyle L, Röthlisberger D, Zanghellini A, Gallaher JL, Betker JL, Tanaka F, Barbas CF, Hilvert D, Houk KN, Stoddard BL, Baker D (March 2008). "De novo computational design of retro-aldol enzymes". Science. 319 (5868): 1387–91. Bibcode:2008Sci...319.1387J. doi:10.1126/science.1152692. PMC 3431203. PMID 18323453.
  17. 1 2 Sun Y, Cheng J (May 2002). "Hydrolysis of lignocellulosic materials for ethanol production: a review". Bioresource Technology. 83 (1): 1–11. Bibcode:2002BiTec..83....1S. doi:10.1016/S0960-8524(01)00212-7. PMID 12058826.
  18. 1 2 Kirk O, Borchert TV, Fuglsang CC (August 2002). "Industrial enzyme applications". Current Opinion in Biotechnology. 13 (4): 345–351. doi:10.1016/S0958-1669(02)00328-2. PMID 12323357.
  19. 1 2 3 Briggs DE (1998). Malts and Malting (ed. 1st). London: Blackie Academic. ISBN 978-0412298004.
  20. ↑ Dulieu C, Moll M, Boudrant J, Poncelet D (2000). "Improved performances and control of beer fermentation using encapsulated alpha-acetolactate decarboxylase and modeling". Biotechnology Progress. 16 (6): 958–965. doi:10.1021/bp000128k. PMID 11101321. S2CID 25674881.
  21. ↑ Tarté R (2008). Ingredients in Meat Products Properties, Functionality and Applications. New York: Springer. m/s. 177. ISBN 978-0-387-71327-4.
  22. ↑ "Chymosin – GMO Database". GMO Compass. European Union. 10 July 2010. Diarkibkan daripada yang asal pada 26 March 2015. Dicapai pada 1 March 2015.
  23. ↑ Molimard P, Spinnler HE (February 1996). "Review: Compounds Involved in the Flavor of Surface Mold-Ripened Cheeses: Origins and Properties". Journal of Dairy Science. 79 (2): 169–184. doi:10.3168/jds.S0022-0302(96)76348-8.
  24. ↑ Guzmán-Maldonado H, Paredes-López O (September 1995). "Amylolytic enzymes and products derived from starch: a review". Critical Reviews in Food Science and Nutrition. 35 (5): 373–403. Bibcode:1995CRFSN..35..373G. doi:10.1080/10408399509527706. PMID 8573280.
  25. 1 2 "Protease – GMO Database". GMO Compass. European Union. 10 July 2010. Diarkibkan daripada yang asal pada 24 February 2015. Dicapai pada 28 February 2015.
  26. ↑ Alkorta I, Garbisu C, Llama MJ, Serra JL (January 1998). "Industrial applications of pectic enzymes: a review". Process Biochemistry. 33 (1): 21–28. Bibcode:1998PBioc..33...21A. doi:10.1016/S0032-9592(97)00046-0.
  27. ↑ Bajpai P (March 1999). "Application of enzymes in the pulp and paper industry". Biotechnology Progress. 15 (2): 147–157. Bibcode:1999BioPr..15..147B. doi:10.1021/bp990013k. PMID 10194388. S2CID 26080240.
  28. ↑ Begley CG, Paragina S, Sporn A (March 1990). "An analysis of contact lens enzyme cleaners". Journal of the American Optometric Association. 61 (3): 190–194. PMID 2186082.
  29. ↑ Farris PL (2009). "Economic Growth and Organization of the U.S. Starch Industry". Dalam BeMiller JN, Whistler RL (penyunting). Starch Chemistry and Technology (ed. 3rd). London: Academic. ISBN 9780080926551.
  30. ↑ Price NC (1979). "What is meant by 'competitive inhibition'?". Trends in Biochemical Sciences. 4 (11): N272–N273. doi:10.1016/0968-0004(79)90205-6.
  31. ↑ Goodsell DS (1999-08-01). "The Molecular Perspective: Methotrexate". The Oncologist (dalam bahasa Inggeris). 4 (4): 340–341. doi:10.1634/theoncologist.4-4-340. ISSN 1083-7159. PMID 10476546.
  32. ↑ Wu P, Clausen MH, Nielsen TE (December 2015). "Allosteric small-molecule kinase inhibitors" (PDF). Pharmacology & Therapeutics. 156: 59–68. doi:10.1016/j.pharmthera.2015.10.002. PMID 26478442.

Bacaan lanjut

[sunting | sunting sumber]
  • Berg, Jeremy M; Tymoczko, John L; Stryer, Lubert (2002). Biochemistry (ed. 5th). New York, NY: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-3051-0., Sebuah buku teks biokimia yang boleh didapati secara percuma dalam talian melalui NCBI Bookshelf.penerbitan akses terbuka - percuma untuk dibaca
  • Suzuki H (2015). How Enzymes Work: From Structure to Function. Boca Raton, FL: CRC Press. ISBN 978-981-4463-92-8.
Diambil daripada "https://ms.wikipedia.org/w/index.php?title=Enzim&oldid=6925331"