Pendrin

Daripada Wikipedia, ensiklopedia bebas.
(Dilencongkan dari SLC26A4)
Pendrin
Pengecam
AliasIPR030285SLC26A4
Pengecam-pengecam luaranGeneCards: [1]
Ortolog
SpesiesManusiaMencit
Entrez

tiadadata

tiadadata

Ensembl

tiadadata

tiadadata

UniProt

tiada data

tiada data

RefSeq (mRNA)

tiada data

tiada data

RefSeq (protein)

tiada data

tiada data

Kedudukan (UCSC)tiada datatiada data
Carian PubMed[1][2]
Wikidata
Papar/Sunting data manusia

Pendrin ialah sebuah protein pertukaran anion manusia yang dikodkan oleh gen SLC26A4 (keluarga pembawa zat terlarut 26, ahli 4).[3][4] Pendrin pada mula-mulanya dikenal pasti sebagai penukar ganti klorida-iodida bebas natrium,[5] tetapi kajian lanjutan juga mendapati bahawa ia menerima format dan bikarbonat sebagai substrat.[6][7] Pendrin adalah serupa dengan protein pengangkut Jalur 3 di sel darah merah. Pendrin termutasi dalam sindrom Pendred, gangguan autosom resesif yang dicirikan dengan kehilangan pendngaran deria-saraf, goiter dan masalah pnengorganan separa yang dapat dikesan dengan ujian perklorat positif.[8]

Pendrin bertanggungjawab untuk mengantar pertukaran elektroneutral klorida (Cl−) bagi bikarbonat (HCO3−) merentasi membran plasma dalam sel klorida ikan air tawar.

Melalui analisis filogenetik, pendrin didapati merupakan saudara terdekat prestin yang terdapat di sel rambut atau organ Corti di telinga dalam. Prestin secara amnya ialah transduser elektromekanikal sementara tetapi pendrin ialah pengangkut ion.

Fungsi[sunting | sunting sumber]

Pendrin ialah penukar ion yang terdapat dalam pelbagai jenis sel dalam badan. Tahap ekspresi pendrin yang tinggi telah dikenal pasti di telinga dalam dan tiroid. Dalam tiroid, pendrin mengantara komponen efluks iodida merentasi membran apikal tirosit, dan penting bagi pembentukan hormon tiroid.[9] Fungsi pendrin di telinga dalam masih belum jelas, tetapi mungkin memainkan peranan dalam keseimbangan asid-bes sebagai penukar klorida-bikarbonat, mengawal atur homeostasis isi padu melalui peranannya sebagai penukar klorida-format[10][11] atau memodulasi kepekatan kalsium endolimfa secara tak terus.[12] Pendrin juga wujud di buah pinggang, dan disetempatkan di membran apikal populasi sel berinterkalasi di duktus pengumpul korteks di mana ia berperanan dalam perembesan bikarbonat.[13][14]

Sintesis hormon tiroid dengan pendrin di tengah-tengah di antara koloid folikel dengan sel folikel.

Kepentingan klinikal[sunting | sunting sumber]

Mutasi dalam gen ini dikaitkan dengan sindrom Pendred, bentuk kecacatan pendengaran bergejala yang paling biasa, dan sebuah penyakit autosom resesif. Sindrom Pendred dicirikan oleh goiter tiroid dan pembesaran saluran air vestibul yang mengakibatkan pekak. Walau bagaimanapun, sungguhpun diekspresikan dalam buah pinggang, individu dengan sindrom Pendred tidak menunjukkan sebarang kecacatan asid-bes yang berkaitan dengan buah pinggang, atau keabnormalan isi padu di bawah keadaan lazim. Ini mungkin hasil daripada pengangkut bikarbonat atau klorida lain dalam buah pinggang yang mengimbangi sebarang kehilangan fungsi pendrin. Hanya dalam situasi kekurangan garam atau alkalosis metabolisme melampau, atau dengan penyahaktifan kopengangkut natrium-klorida, gangguan cecair dan elektrolit hadir dalam pesakit.[15] SLC26A4 mempunyai homologi yang tinggi dengan SLC26A3; mereka memiliki struktur genom yang serupa, dan gen ini terletak di 3' gen SLC26A3. Protein yang dikodkan mempunyai homologi dengan pengangkut sulfat.[3]

Satu lagi peranan pendrin yang kurang difahami ialah dalam hiperkereaktifan saluran pernafasan dan keradangan seperti semasa serangan asma dan tindak balas alahan. Ekspresi pendrin dalam paru-paru meningkat sebagai tindak balas kepada alergen dan kepekatan tinggi IL-13,[16][17] dan ekspresi melampau pendrin membawa kepada keradangan saluran pernafasan, hiperkereaktifan dan peningkatan penghasilan mukus.[18][19] Gejala-gejala ini mungkin terbit daripada kesan pendrin terhadap kepekatan ion bendalir permukaan saluran, dan mungkin menyebabkan bendalir menjadi kurang terhidrat.[20]

Rujukan[sunting | sunting sumber]

  1. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  2. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  3. ^ a b "Entrez Gene: SLC26A4 solute carrier family 26, member 4".
  4. ^ Everett LA, Glaser B, Beck JC, Idol JR, Buchs A, Heyman M, Adawi F, Hazani E, Nassir E, Baxevanis AD, Sheffield VC, Green ED (December 1997). "Pendred syndrome is caused by mutations in a putative sulphate transporter gene (PDS)". Nature Genetics. 17 (4): 411–22. doi:10.1038/ng1297-411. PMID 9398842. S2CID 39359838.
  5. ^ Scott DA, Wang R, Kreman TM, Sheffield VC, Karniski LP (April 1999). "The Pendred syndrome gene encodes a chloride-iodide transport protein". Nature Genetics. 21 (4): 440–3. doi:10.1038/7783. PMID 10192399. S2CID 23717390.
  6. ^ Scott DA, Karniski LP (January 2000). "Human pendrin expressed in Xenopus laevis oocytes mediates chloride/formate exchange". American Journal of Physiology. Cell Physiology. 278 (1): C207-11. doi:10.1152/ajpcell.2000.278.1.c207. PMID 10644529. S2CID 18841371.
  7. ^ Soleimani M, Greeley T, Petrovic S, Wang Z, Amlal H, Kopp P, Burnham CE (February 2001). "Pendrin: an apical Cl-/OH-/HCO3- exchanger in the kidney cortex". American Journal of Physiology. Renal Physiology. 280 (2): F356-64. doi:10.1152/ajprenal.2001.280.2.f356. PMID 11208611.
  8. ^ Patterson C, Runge MS (2006). Principles of molecular medicine. Totowa, NJ: Humana Press. m/s. 957. ISBN 1-58829-202-9.
  9. ^ Bizhanova A, Kopp P (2011-01-01). "Controversies concerning the role of pendrin as an apical iodide transporter in thyroid follicular cells". Cellular Physiology and Biochemistry. 28 (3): 485–90. doi:10.1159/000335103. PMID 22116361.
  10. ^ Karniski LP, Aronson PS (September 1985). "Chloride/formate exchange with formic acid recycling: a mechanism of active chloride transport across epithelial membranes". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 82 (18): 6362–5. Bibcode:1985PNAS...82.6362K. doi:10.1073/pnas.82.18.6362. PMC 391054. PMID 3862136.
  11. ^ Kim HM, Wangemann P (November 2010). "Failure of fluid absorption in the endolymphatic sac initiates cochlear enlargement that leads to deafness in mice lacking pendrin expression". PLOS ONE. 5 (11): e14041. Bibcode:2010PLoSO...514041K. doi:10.1371/journal.pone.0014041. PMC 2984494. PMID 21103348.
  12. ^ Wangemann P, Nakaya K, Wu T, Maganti RJ, Itza EM, Sanneman JD, Harbidge DG, Billings S, Marcus DC (May 2007). "Loss of cochlear HCO3- secretion causes deafness via endolymphatic acidification and inhibition of Ca2+ reabsorption in a Pendred syndrome mouse model". American Journal of Physiology. Renal Physiology. 292 (5): F1345-53. doi:10.1152/ajprenal.00487.2006. PMC 2020516. PMID 17299139.
  13. ^ Wall SM (2006). "The renal physiology of pendrin (SLC26A4) and its role in hypertension". Novartis Foundation Symposium. Novartis Foundation Symposia. 273: 231–9, discussion 239–43, 261–4. doi:10.1002/0470029579.ch15. ISBN 978-0-470-02957-2. PMID 17120771.
  14. ^ Royaux IE, Wall SM, Karniski LP, Everett LA, Suzuki K, Knepper MA, Green ED (March 2001). "Pendrin, encoded by the Pendred syndrome gene, resides in the apical region of renal intercalated cells and mediates bicarbonate secretion". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 98 (7): 4221–6. Bibcode:2001PNAS...98.4221R. doi:10.1073/pnas.071516798. PMC 31206. PMID 11274445.
  15. ^ Pela I, Bigozzi M, Bianchi B (June 2008). "Profound hypokalemia and hypochloremic metabolic alkalosis during thiazide therapy in a child with Pendred syndrome". Clinical Nephrology. 69 (6): 450–3. doi:10.5414/cnp69450. PMID 18538122.
  16. ^ Kuperman DA, Lewis CC, Woodruff PG, Rodriguez MW, Yang YH, Dolganov GM, Fahy JV, Erle DJ (August 2005). "Dissecting asthma using focused transgenic modeling and functional genomics". The Journal of Allergy and Clinical Immunology. 116 (2): 305–11. doi:10.1016/j.jaci.2005.03.024. PMID 16083784.
  17. ^ Zhen G, Park SW, Nguyenvu LT, Rodriguez MW, Barbeau R, Paquet AC, Erle DJ (February 2007). "IL-13 and epidermal growth factor receptor have critical but distinct roles in epithelial cell mucin production". American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology. 36 (2): 244–53. doi:10.1165/rcmb.2006-0180OC. PMC 1899314. PMID 16980555.
  18. ^ Pedemonte N, Caci E, Sondo E, Caputo A, Rhoden K, Pfeffer U, Di Candia M, Bandettini R, Ravazzolo R, Zegarra-Moran O, Galietta LJ (April 2007). "Thiocyanate transport in resting and IL-4-stimulated human bronchial epithelial cells: role of pendrin and anion channels". Journal of Immunology. 178 (8): 5144–53. doi:10.4049/jimmunol.178.8.5144. PMID 17404297.
  19. ^ Nakao I, Kanaji S, Ohta S, Matsushita H, Arima K, Yuyama N, Yamaya M, Nakayama K, Kubo H, Watanabe M, Sagara H, Sugiyama K, Tanaka H, Toda S, Hayashi H, Inoue H, Hoshino T, Shiraki A, Inoue M, Suzuki K, Aizawa H, Okinami S, Nagai H, Hasegawa M, Fukuda T, Green ED, Izuhara K (May 2008). "Identification of pendrin as a common mediator for mucus production in bronchial asthma and chronic obstructive pulmonary disease". Journal of Immunology. 180 (9): 6262–9. doi:10.4049/jimmunol.180.9.6262. PMID 18424749.
  20. ^ Nakagami Y, Favoreto S, Zhen G, Park SW, Nguyenvu LT, Kuperman DA, Dolganov GM, Huang X, Boushey HA, Avila PC, Erle DJ (August 2008). "The epithelial anion transporter pendrin is induced by allergy and rhinovirus infection, regulates airway surface liquid, and increases airway reactivity and inflammation in an asthma model". Journal of Immunology. 181 (3): 2203–10. doi:10.4049/jimmunol.181.3.2203. PMC 2491716. PMID 18641360.

Pautan luar[sunting | sunting sumber]

Diambil daripada "https://ms.wikipedia.org/w/index.php?title=Pendrin&oldid=6122293"