Pergi ke kandungan

Kimotripsin

Daripada Wikipedia, ensiklopedia bebas.
Kimotripsin
Struktur hablur kimotripsinogen Bos taurus[1]
Pengenal pasti
Nombor EC3.4.21.1
Nombor CAS9004-07-3
Pangkalan data
IntEnzLihat IntEnz
BRENDAEntri BRENDA
ExPASyLihat NiceZyme
KEGGEntri KEGG
MetaCycLaluan metabolik
PRIAMProfil
Struktur PDBRCSB PDB
PDBj
PDBe
PDBsum
Ontologi genAmiGO / EGO
Kimotripsin
Pengenal pasti
Nombor EC3.4.21.2
Nombor CAS9036-09-3
Pangkalan data
IntEnzLihat IntEnz
BRENDAEntri BRENDA
ExPASyLihat NiceZyme
KEGGEntri KEGG
MetaCycLaluan metabolik
PRIAMProfil
Struktur PDBRCSB PDB
PDBj
PDBe
PDBsum

Kimotripsin (EC 3.4.21.1, kimotripsin A dan B, avazim, alfa-kimotripsin) ialah sebuah komponen enzim pencernaan dalam jus pankreas yang bertindak dalam duodenum, di mana ia melaksanakan proteolisis, yakni penguraian protein dan polipeptida.[2] Kimotripsin bercenderung memutuskan ikatan amida peptida, di mana rantai sisi terminal N terhadap ikatan amida yang dipotong (kedudukan P1) ialah asid amino hidrofobik (tirosina, triptofan dan fenilalanina).[3] Asid amino ini mengandungi gelang aromatik dalam rantai sisinya yang muat ke dalam poket hidrofobik (kedudukan S1) enzim. Ia diaktifkan dengan kehadiran tripsin. Pelengkapan kehidrofobikan dan bentuk antara peptida substrat P1 rantai sisi dengan rongga pengikat enzim S1 menyumbang kepada kekhususan substrat enzim ini.[4][5] Kimotripsin juga menghidrolisiskan ikatan amida lain dalam kadar yang lebih rendah, terutamanya ikatan dengan leusina di kedudukan P1.[6]

Pengaktifan

[sunting | sunting sumber]

Kimotripsin disintesis di dalam pankreas. Bentuk enzim asalnya ialah kimotripsinogen. Tripsin mengaktifkan kimotripsinogen dengan membelah ikatan peptida dalam kedudukan Arg15–Ile16, menghasilkan π-kimotripsin. Seterusnya, kumpulan amina (-NH3+) sisa Ile16 berinteraksi dengan rantai sisi Asp194, menghasilkan "lubang oksianion" dan "poket S1" hidrofobik. Selain itu, kimotripsin mendorong pengaktifannya sendiri dengan membelah di kedudukan 14-15, 146-147, dan 148-149, menghasilkan α-kimotripsin yang lebih aktif dan stabil daripada π-kimotripsin.[7] Molekul yang terhasil ialah molekul tiga polipeptida yang terikat dengan ikatan disulfida.

Kimotripsin pernah digunakan dalam tetapan pembedahan katarak.[8] Ia dipasarkan dengan jenama Zolyse.[9]

Kimotripsinogen B1
Pengenal pasti
SimbolCTRB1
Gen NCBI1504
HGNC2521
OMIM118890
RefSeqNM_001906
UniProtP17538
Other data
Nombor EC3.4.21.1
LokusKromosom 16 q23.1
Kimotripsinogen B2
Pengenal pasti
SimbolCTRB2
Gen NCBI440387
HGNC2522
RefSeqNM_001025200
UniProtQ6GPI1
Other data
Nombor EC3.4.21.1
LokusKromosom 16 q22.3
Kimotripsin C (kaldekrin)
Pengenal pasti
SimbolCTRC
Gen NCBI11330
HGNC2523
OMIM601405
RefSeqNM_007272
UniProtQ99895
Other data
Nombor EC3.4.21.2
LokusKromosom 1 p36.21

Lihat juga

[sunting | sunting sumber]
  1. ^ PDB: 1CHG​; Freer ST, Kraut J, Robertus JD, Wright HT, Xuong NH (April 1970). "Chymotrypsinogen: 2.5-angstrom crystal structure, comparison with alpha-chymotrypsin, and implications for zymogen activation". Biochemistry. 9 (9): 1997–2009. doi:10.1021/bi00811a022. PMID 5442169.
  2. ^ Wilcox PE (1970). "[5] Chymotrypsinogens—chymotrypsins". Chymotrypsinogens — chymotrypsins. Methods in Enzymology. 19. m/s. 64–108. doi:10.1016/0076-6879(70)19007-0. ISBN 978-0-12-181881-4.
  3. ^ Cotten, Steven W. (2020-01-01), Clarke, William; Marzinke, Mark A. (penyunting), "Chapter 33 - Evaluation of exocrine pancreatic function", Contemporary Practice in Clinical Chemistry (Fourth Edition) (dalam bahasa Inggeris), Academic Press, m/s. 573–585, ISBN 978-0-12-815499-1, dicapai pada 2023-03-18
  4. ^ Appel W (December 1986). "Chymotrypsin: molecular and catalytic properties". Clin. Biochem. 19 (6): 317–22. doi:10.1016/S0009-9120(86)80002-9. PMID 3555886.
  5. ^ Berger A, Schechter I (February 1970). "Mapping the active site of papain with the aid of peptide substrates and inhibitors". Philos. Trans. R. Soc. Lond. B Biol. Sci. 257 (813): 249–64. Bibcode:1970RSPTB.257..249B. doi:10.1098/rstb.1970.0024. PMID 4399049. S2CID 6877875.
  6. ^ Cotten, Steven W. (2020-01-01), Clarke, William; Marzinke, Mark A. (penyunting), "Chapter 33 - Evaluation of exocrine pancreatic function", Contemporary Practice in Clinical Chemistry (Fourth Edition) (dalam bahasa Inggeris), Academic Press, m/s. 573–585, ISBN 978-0-12-815499-1, dicapai pada 2023-03-18
  7. ^ Phillips, Jo (2019). Fundamentals of Enzymology. EDTECH. m/s. 117. ISBN 9781839471605.
  8. ^ REED H (April 1960). "Chymotrypsin in cataract surgery". Canadian Medical Association Journal. 82 (15): 767–70. PMC 1938008. PMID 14436866.
  9. ^ https://www.fda.gov/media/136420/download Templat:Bare URL inline

Pautan luar

[sunting | sunting sumber]