Fosfofruktokinase

Struktur protein yang tersedia:
Pfam	struktur
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	ringkasan struktur

Fosfofruktokinase
Fosfofruktokinase
Pengenal pasti
Simbol	Ppfruckinase
Pfam	PF00365
InterPro	IPR000023
PROSITE	PDOC00336
Pfam
Struktur protein yang tersedia:
Pfam	struktur
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	ringkasan struktur

Fosfofruktokinase (phosphofructokinase, PFK; kinase fosfofruktosa) ialah enzim pengehad kadar dalam laluan glikolisis, dan bertanggungjawab dalam langkah ketiga glikolisis: penambahan kumpulan fosforil pada molekul fruktosa 6-fosfat. Enzim ini dipengaruhi oleh faktro alosterik. Dalam kebanyakan sel, AMP dan ADP ialah pengaktif fosfofruktokinase, manakala ATP ialah perencatnya.

Fungsi[sunting | sunting sumber]

Pemindahan bermangkin enzim sebuah kumpulan fosforil dari adenosina trifosfat, ATP ialah tindak balas penting dalam pelbagai jenis proses biologi.^[1] PFK memangkingkan pemfosforilan fruktosa-6-fosfat (F6P) lalu membentuk fruktosa 1,6-bisfosfat (F16P), dan merupakan langkah yang dikawal atur secara ketara dalam glikolisis.^[2]^[3] Ia direncat secara alosterik oleh ATP dan diaktifkan dengan AMP, sekali gus menunjukkan keperluan bertenaga sel apabila menuruti laluan glikolisis.^[4] PFK wujud sebagai homotetramer dalam bakteria dan mamalia (dengan setiap monomer memiliki 2 domain serupa), dan sebagia oktomer dalam yis (dengan 4 rantai alfa (PFK1) dan 4 rantai beta (PFK2), dengan rantai beta memiliki dua domain serupa seperti monomer mamalia^[3]). Protein ini mungnkin menggunakan model kawal atur alosterik morfeein.^[5]

Jenis[sunting | sunting sumber]

Ada dua jenis fosfofruktokinase yang ada dalam manusia:

Jenis	Sinonim	Nombor EC	Substrat	Produk	Gen paralog
Fosfofruktokinase 1	6-fosfofruktokinase Fosfoheksokinase	EC 2.7.1.11	Fruktosa 6-fosfat	Fruktosa-1,6-bisfosfat	PFKL, PFKM, PFKP
Fosfofruktokinase 2	6-fosfofrukto-2-kinase	EC 2.7.1.105	Fruktosa 6-fosfat	Fruktosa-2,6-bisfosfat	PFKFB1, PFKFB2, PFKFB3, PFKFB4

Rujukan[sunting | sunting sumber]

^ Evans PR, Hellinga HW (1987). "Mutations in the active site of Escherichia coli phosphofructokinase". Nature. 327 (6121): 437–439. Bibcode:1987Natur.327..437H. doi:10.1038/327437a0. PMID 2953977. S2CID 4357039.
^ Wegener G, Krause U (2002). "Different modes of activating phosphofructokinase, a key regulatory enzyme of glycolysis, in working vertebrate muscle". Biochem. Soc. Trans. 30 (2): 264–270. doi:10.1042/bst0300264. PMID 12023862.
^ ^a ^b Raben N, Exelbert R, Spiegel R, Sherman JB, Nakajima H, Plotz P, Heinisch J (1995). "Functional expression of human mutant phosphofructokinase in yeast: genetic defects in French Canadian and Swiss patients with phosphofructokinase deficiency". Am. J. Hum. Genet. 56 (1): 131–141. PMC 1801305. PMID 7825568.
^ Garrett, Reginald; Grisham, Reginald (2012). Biochemistry. Cengage Learning. m/s. 585. ISBN 978-1133106296.
^ T. Selwood; E. K. Jaffe. (2011). "Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function". Arch. Biochem. Biophys. 519 (2): 131–43. doi:10.1016/j.abb.2011.11.020. PMC 3298769. PMID 22182754.

[PUB00004002-1] Evans PR, Hellinga HW (1987). "Mutations in the active site of Escherichia coli phosphofructokinase". Nature. 327 (6121): 437–439. Bibcode:1987Natur.327..437H. doi:10.1038/327437a0. PMID 2953977. S2CID 4357039.

[PUB00014238-2] Wegener G, Krause U (2002). "Different modes of activating phosphofructokinase, a key regulatory enzyme of glycolysis, in working vertebrate muscle". Biochem. Soc. Trans. 30 (2): 264–270. doi:10.1042/bst0300264. PMID 12023862.

[PUB00000020-3] Raben N, Exelbert R, Spiegel R, Sherman JB, Nakajima H, Plotz P, Heinisch J (1995). "Functional expression of human mutant phosphofructokinase in yeast: genetic defects in French Canadian and Swiss patients with phosphofructokinase deficiency". Am. J. Hum. Genet. 56 (1): 131–141. PMC 1801305. PMID 7825568.

[4] Garrett, Reginald; Grisham, Reginald (2012). Biochemistry. Cengage Learning. m/s. 585. ISBN 978-1133106296.

[pmid22182754-5] T. Selwood; E. K. Jaffe. (2011). "Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function". Arch. Biochem. Biophys. 519 (2): 131–43. doi:10.1016/j.abb.2011.11.020. PMC 3298769. PMID 22182754.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]