Hem

Daripada Wikipedia, ensiklopedia bebas.
Pergi ke navigasi Pergi ke carian
Pengikatan oksigen dalam kumpulan prostetik hem.

Hem ialah sebuah pelopor hemoglobin yang berperanan dalam berikat dengan oksigen dalam pengangkutan darah. Hem dihasilkan di sumsum tulang serta hati.[1] Perkataan ini terbit daripada perkataan Yunani Purba αἷμα haima yang bererti "darah".

Secara lazim, hem dikenali sebagai komponen hemoglobin, pigmen merah dalam darah, tetapi juga ditemui dalam protein-protein darah utama lain seperti mioglobin, sitokrom, katalase, heme peroksidase sintase nitrik oksida endotelium.[2][3]

Jenis[sunting | sunting sumber]

Hem terdiri daripada beberapa jenis lazim seperti dalam jadual di bawah. Hem B ialah jenis paling lazim, dengan hem-hem utama lain termasuk hem A dan hem C. Hem-hem yang wujud secara terasing lazimnya diwakili huruf besar sementara hem yang terikat dengan protein diwakili dengan huruf kecil. Sitrokom a merujuk kepada hem A dalam suatu gabungan dengan protein membran yang membentuk sebahagian sitokrom c oksidase.[4]

Hem A Hem B Hem C Hem O
Nombor PubChem 7888115 444098 444125 6323367
Formula kimia C49H56O6N4Fe C34H32O4N4Fe C34H36O4N4S2Fe C49H58O5N4Fe
Kumpulan berfungsi di C3 Porphyrine General Formula V.1.svg –CH(OH)CH2Far –CH=CH2 –CH(sistein-S-il)CH3 –CH(OH)CH2Far
Kumpulan berfungsi di C8 –CH=CH2 –CH=CH2 –CH(sistein-S-il)CH3 –CH=CH2
Kumpulan berfungsi di C18 –CH=O –CH3 –CH3 –CH3

Rujukan[sunting | sunting sumber]

  1. ^ Bloomer, Joseph R. (1998). "Liver metabolism of porphyrins and haem". Journal of Gastroenterology and Hepatology. 13 (3): 324–329. doi:10.1111/j.1440-1746.1998.01548.x. PMID 9570250. S2CID 25224821.
  2. ^ Paoli, M. (2002). "Structure-function relationships in heme-proteins" (PDF). DNA Cell Biol. 21 (4): 271–280. doi:10.1089/104454902753759690. PMID 12042067.
  3. ^ Alderton, W.K. (2001). "Nitric oxide synthases: structure, function and inhibition". Biochem. J. 357 (3): 593–615. doi:10.1042/bj3570593. PMC 1221991. PMID 11463332.
  4. ^ Yoshikawa, S. (2012). "Structural studies on bovine heart cytochrome c oxidase". Biochim. Biophys. Acta. 1817 (4): 579–589. doi:10.1016/j.bbabio.2011.12.012. PMID 22236806.