Kitaran Krebs

Daripada Wikipedia, ensiklopedia bebas.
Jump to navigation Jump to search
Kitar asid sitrik

Kitar[an] Krebs, juga dikenali sebagai kitar asid trikarboksilik, kitar asid sitrik, atau jarang-jarang sekali sebagai kitaran Szent-Györgyi-Krebs[1][2] — merupakan tindak balas kimia-dimangkin oleh siri enzim yang paling penting bagi kesemua sel hidup yang menggunakan oksigen sebagai sebahagaian pernafasan selular. Dalam eukariot, kitar asid citrik berlaku dalam matriks mitokondria. Komponen dan tindak balas kitaran asid sitrik ditetapkan dari kerja seminal oleh Albert Szent-Györgyi dan Hans Krebs.

Bagi organisma aerobik, kitaran asid citrik merupakan sebahagian laluan metabolik dalam penukaran kimia bagi karbohidrat, lemak dan protein kepada karbon dioksida dan air bagi menghasilkan tenaga dalam bentuk yang boleh digunakan. Tindak balas berkait lain dalam laluan termasuk bagi glikolisis dan pengoksidaan piruvat sebelum kitaran asid sitrik, dan pengoksidaan pemfosforilan selepasnya. Tambahan lagi, ia memberikan awalan bagi banyak sebatian termasuk sesetengah asid amino dan dengan itu berfungsi walaupun dalam sel yang melaksanakan penapaian.

Tindak balas yang terlibat dalam Kitar Krebs:

  1. Pembentukan sitrat
  2. Pengisomeran sitrat
  3. Pengoksidaan dan pendekarboksilan isositrat
  4. Pendekarboksilan oksidaan α-ketoglutarat
  5. Pembelahan suksinil CoA
  6. Pengoksidaan suksinat
  7. Penghidratan fumarat
  8. Pengoksidaan L-Malat

Langkah[sunting | sunting sumber]

Dua atom karbon dioksidakan kepada CO2, di mana tenaga dari tindak balas ini dipindahkan kepada proses metabolik lain melalui GTP (atau ATP), dan sebagai elektron dalam NADH dan QH2. NADH terhasil dalam kitaran TCA mungkin akan menderma elektronnya pada pemfosforilan oksidatif bagi memancu sintesis ATP; FADH2 bergabung secara kovalen terhadap suksinat dehidrogenase, enzim yang berfungsi dalam kedua-dua kitaran TCA dan rantaian pengangkutan elektron mitokondria dalam pemfosforilan oksidatif. FADH2 dengan itu membantu penghantaran elektron kepada koenzim Q, yang merupakan penerima elektron terakhir kepada tindak balas dimangkinkan oleh kompleks suksinat:ubikuinaon oksidoreduktase (ubiquinone oxidoreductase complex) yang turut bertindak sebagai perantara dalam rantaian pengangkutan elektron.[3]

Kitaran asid sitrik dibekalkan dengan karbon baru secara berterusan dalam bentuk acetyl-CoA, memasuki pada langkah 1 di bawah.[4]

Substrat Hasil Enzim Jenis tindak balas Ulasan
1 Oksaloasetat +
Asetil CoA +
H2O
Asid sitrik +
CoA-SH
Sintesis sitrat Kondensasi aldol Tahap kadar had,
memanjangkan oksaloasetat 4C kepada 6c
2 Sitrat cis-Akonitat +
H2O
Akonitase Tindak balas penyahidratan Pengisomeran berbalik
3 cis-Akonitat +
H2O
Isositrat Tindak balas penghidratan
4 Isositrat +
NAD+
Oksalosuksinat +
NADH + H +
Isositrat dehidrogenase Pengoksidaan Menjana NADH (bersamaan dengan 2.5 ATP)
5 Oksalosuksinat α-Ketoglutarat +
CO2
Penyahkarboksilan Tidak boleh berbalik,
menjana satu molekul 5C
6 α-Ketoglutarat +
NAD+ +
CoA-SH
Suksinil-CoA +
NADH + H+ +
CO2
α-Ketoglutarat dehidrogenase Penyahkarboksilan beroksida Menjana NADH (bersamaan dengan 2.5 ATP), menjana semula rantaian 4C (CoA dikecualikan)
7 Suksinil-CoA +
GDP + Pi
Suksinat +
CoA-SH +
GTP
Suksinil-CoA sintetase Pemfosforilan tahap subsrat atau ADP kepada ATP,[3]
menjana 1 ATP atau nilai yang bersamaan
8 Suksinat +
ubikuinon (Q)
Fumarat +
ubikuinol (QH2)
Suksinat dehidrogenase Pengoksidaan Menggunakan FAD sebagai kumpulan prostetik (FAD kepada FADH2 dalam tindak balas pertama) dalam enzim,[3]
menjana nilai bersamaan dengan 1.5 ATP
9 Fumarat +
H2O
L-Malat Fumarase Penghidratan
10 L-Malat+
NAD+
Oksaloasetat +
NADH + H+
Malate dehidrogenase Pengoksidaan menjana NADH (bersamaan dengan 2.5 ATP)

Nota[sunting | sunting sumber]

  1. ^ Heymans Institute of Pharmacology. Archives Internationales de Pharmacodynamie Et de Therapie. H. Engelcke. 
  2. ^ Hans-Werner Altmann, Franz Büchner (1962). Handbuch der allgemeinen Pathologie. Springer. 
  3. ^ a b c Berg, JM (2002). Biochemistry - 5th Edition. WH Freeman and Company. m/s. 465–484, 498–501. ISBN 0-7167-4684-0.  Parameter |coauthors= tidak diketahui diabaikan (guna |author=) (bantuan)
  4. ^ Jones RC, Buchanan BB, Gruissem W (2000). Biochemistry & molecular biology of plants (edisi 1st). Rockville, Md: American Society of Plant Physiologists. ISBN 978-0-943088-39-6. 

Pautan luar[sunting | sunting sumber]