Pergi ke kandungan

Nikotinamida adenina dinukleotida fosfat

Daripada Wikipedia, ensiklopedia bebas.
Nikotinamida adenina dinukleotida fosfat
Pengecam
Imej model 3D Jmol
ChEBI
ChEMBL
ChemSpider
ECHA InfoCard 100.000.163
MeSH NADP
UNII
  • InChI=1S/C21H28N7O17P3/c22-17-12-19(25-7-24-17)28(8-26-12)21-16(44-46(33,34)35)14(30)11(43-21)6-41-48(38,39)45-47(36,37)40-5-10-13(29)15(31)20(42-10)27-3-1-2-9(4-27)18(23)32/h1-4,7-8,10-11,13-16,20-21,29-31H,5-6H2,(H7-,22,23,24,25,32,33,34,35,36,37,38,39)/t10-,11-,13-,14-,15-,16-,20-,21-/m1/s1 ☑Y
    Key: XJLXINKUBYWONI-NNYOXOHSSA-N ☑Y
  • InChI=1/C21H28N7O17P3/c22-17-12-19(25-7-24-17)28(8-26-12)21-16(44-46(33,34)35)14(30)11(43-21)6-41-48(38,39)45-47(36,37)40-5-10-13(29)15(31)20(42-10)27-3-1-2-9(4-27)18(23)32/h1-4,7-8,10-11,13-16,20-21,29-31H,5-6H2,(H7-,22,23,24,25,32,33,34,35,36,37,38,39)/t10-,11-,13-,14-,15-,16-,20-,21-/m1/s1
    Key: XJLXINKUBYWONI-NNYOXOHSBN
  • O=C(N)c1ccc[n+](c1)[C@H]2[C@H](O)[C@H](O)[C@H](O2)COP([O-])(=O)OP(=O)(O)OC[C@H]3O[C@@H](n4cnc5c4ncnc5N)[C@@H]([C@@H]3O)OP(=O)(O)O
Sifat
C21H29N7O17P3
Jisim molar 744.42 g·mol−1
Kecuali jika dinyatakan sebaliknya, data diberikan untuk bahan-bahan dalam keadaan piawainya (pada 25 °C [77 °F], 100 kPa).
 ☑Y pengesahan (apa yang perlu☑Y/N?)
Rujukan kotak info

Nikotinamida adenina dinukleotida fosfat, disingkat NADP+ atau dalam notasi lama TPN (trifosfopiridina nukleotida), ialah kofaktor yang digunakan dalam tindak balas anabolik, seperti kitaran Calvin dan sintesis lipid dan asid nukleik, yang memerlukan NADPH sebagai agen penurunan ("sumber hidrogen"). Ia digunakan oleh semua bentuk kehidupan sel.[1]

NADPH ialah bentuk NADP+ yang diturunkan. NADP+ berbeza daripada NAD+ dengan kehadiran kumpulan fosfat tambahan pada kedudukan 2' cincin ribosa yang membawa bahagian adenina. Fosfat tambahan ini ditambah oleh NAD+ kinase dan dibuang oleh NADP + fosfatase.[2]

Biosintesis

[sunting | sunting sumber]

Secara umum, NADP+ disintesis sebelum NADPH. Tindak balas sedemikian biasanya bermula dengan NAD+ dari sama ada secara de novo atau laluan penyelamat, dengan NAD+ kinase menambah kumpulan fosfat tambahan. ADP-ribosil siklase membolehkan sintesis daripada nikotinamida dalam laluan penyelamat, dan NADP+ fosfatase boleh menukar NADPH kembali kepada NADH untuk mengekalkan keseimbangan.[1] Beberapa bentuk NAD+ kinase, terutamanya dalam mitokondria, juga boleh menerima NADH untuk mengubahnya terus menjadi NADPH.[3][4] Laluan prokariotik kurang difahami, tetapi dengan semua protein yang serupa, prosesnya harus berfungsi dengan cara yang sama.[1]

NADPH dihasilkan daripada NADP+. Sumber utama NADPH dalam haiwan dan organisma bukan fotosintetik lain ialah laluan pentosa fosfat, yakni oleh glukosa-6-fosfat dehidrogenase (G6PDH) dalam langkah pertama. Laluan pentosa fosfat juga menghasilkan pentosa, satu lagi bahagian penting NAD(P)H, daripada glukosa. Sesetengah bakteria juga menggunakan G6PDH bagi laluan Entner-Doudoroff, tetapi pengeluaran NADPH kekal sama. [1]

NADPH menyediakan persamaan penurunan, biasanya atom hidrogen, dalam tindak balas biosintetik dan penurunan-pengoksidaan yang terlibat dalam melindungi daripada ketoksikan spesies oksigen reaktif (ROS), membenarkan penjanaan semula glutation (GSH).[5] NADPH juga digunakan dalam laluan anabolik, seperti sintesis kolesterol, steroid,[6] asid askorbik,[6] xilitol, [6] asid lemak sitosol[6] dan pemanjangan rantai asid lemak mikrosomal.

Sistem NADPH juga bertanggungjawab untuk menghasilkan radikal bebas dalam sel imun oleh NADPH oksidase. Radikal ini digunakan untuk memusnahkan patogen dalam proses yang dipanggil letupan respirasi.[7] Ia merupakan sumber penurunan setara untuk hidroksilasi sitokrom P450 bagi sebatian aromatik, steroid, alkohol dan dadah.

Kestabilan

[sunting | sunting sumber]

NADH dan NADPH adalah sangat stabil dalam larutan bes, tetapi NAD+ dan NADP+ terurai dalam larutan sebegini, menjadi produk pendarfluor yang boleh digunakan dalam pengkuantitian. Sebaliknya, NADPH dan NADH terdegradasi oleh larutan berasid manakala NAD+/NADP+ agak stabil dalam asid.[8]

  1. ^ a b c d "NADPH-generating systems in bacteria and archaea". Frontiers in Microbiology. 6: 742. 2015. doi:10.3389/fmicb.2015.00742. PMC 4518329. PMID 26284036.
  2. ^ "Structure and function of NAD kinase and NADP phosphatase: key enzymes that regulate the intracellular balance of NAD(H) and NADP(H)". Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. 72 (4): 919–30. April 2008. doi:10.1271/bbb.70738. PMID 18391451.
  3. ^ "Characterization of NADH kinase from Saccharomyces cerevisiae". Journal of Biochemistry. 105 (4): 588–93. April 1989. doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122709. PMID 2547755.
  4. ^ "Localization of the NADH kinase in the inner membrane of yeast mitochondria". Journal of Biochemistry. 105 (6): 916–21. June 1989. doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122779. PMID 2549021.
  5. ^ "Organic hydroperoxide-induced lipid peroxidation and cell death in isolated hepatocytes". Toxicology and Applied Pharmacology. 78 (3): 473–83. May 1985. doi:10.1016/0041-008X(85)90255-8. PMID 4049396.
  6. ^ a b c d Rodwell, Victor (2015). Harper's illustrated Biochemistry, 30th edition. USA: McGraw Hill. m/s. 123–124, 166, 200–201. ISBN 978-0-07-182537-5.
  7. ^ "The association of elevated reactive oxygen species levels from neutrophils with low-grade inflammation in the elderly". Immunity & Ageing. 5: 13. October 2008. doi:10.1186/1742-4933-5-13. PMC 2582223. PMID 18950479.
  8. ^ Passonneau, Janet (1993). Enzymatic analysis : a practical guide. Totowa, NJ: Humana Press. m/s. 3,10. ISBN 978-0-89603-238-5. OCLC 26397387.